Duyuru

***maturidi*** · 24 February 2021, 07:19

Cildiniz için kolajen takviyesi kullanırken dikkat
İlerleyen yaş, sigara kullanımı, aşırı stres, hava kirliliği ve hareketsizlik cilde esneklik ve canlılık veren kolajenin azalmasına neden oluyor. Bu durumda ciltte sarkmalar, kırışıklıklar matlaşma ve kuruluk görülebiliyor. Son dönemlerde cilde kaybettiği kolajeni kazandırmak için takviye olarak tablet, kapsül, toz, sıvı ve hatta sakız şeklinde satışa sunulan ürünler sıkça tercih ediliyor. Ancak bu ürünlerin mutlaka uzman kontrolünde, bilinçli bir şekilde kullanılması önem taşıyor. Memorial Bahçelievler Hastanesi Dermatoloji Bölümü’nden Uz. Dr. Yeliz Karakoca, kolajenin cilt sağlığına etkileri ve takviye ürün kullanımı konusunda dikkat edilmesi gerekenler hakkında bilgi verdi.

Kolajen sadece cilt değil tüm vücudumuz için önemli
Adı sıklıkla cilt sağlığı ile anılan kolajen, aslında tüm vücudumuz için olmazsa olmaz yapısal bir proteindir. Kolajen vücudun yapı iskelesinin hammaddesidir. Temel görevi bağ dokusunu güçlendirmek ve vücut bütünlüğünü korumaktır. Cilt dışında kemik, eklem, tendon ve kaslarda da bol miktarda kolajen bulunur. Cildin orta tabakası olan “dermiş”in %70-80’i kolajendir. Cildin güçlenmesini, elastik olmasını ve su tutma kapasitesini etkileyen önemli faktörlerin başında kolajen gelmektedir. Yaşlandıkça kolajen üretimi azalır ve özellikle 20 yaşından sonra her yıl yaklaşık %1’i kaybedilmektedir. Bunun sonucunda da cilt elastikiyetini yitirir, ciltte kuruma, sarkma, kırışıklıklar, güneş lekeleri, ince cilt ve kırılgan tırnaklar ortaya çıkar. Kolajen yaşlanma belirtilerini hafifleterek, kişinin daha parlak, canlı bir cilde sahip olmasına ve daha genç görünmesine yardımcı olur. Bu durumun önüne geçmek için satılan kolajen takviyeleri pek çok kadın ve erkek tarafından kullanılmaktadır. Ancak güvenli kullanımı için mutlaka uzmana danışılmalıdır.

Kolajen takviyesi işe yarıyor mu?
Kolajen takviyeleri ciltte kolajen üretimini tetiklemeleri sayesinde cildin daha nemli, gergin ve yumuşak olmasını sağladıkları iddiası ile satışa sunulmaktadır. Bu ürünleri kullanan kişilerden alınan geri dönüşler ise aylar içinde sonucun görülmeye başladığı, cildin daha parlak tırnakların daha sağlam olduğu yönündedir. Bu konu ile ilgili olarak az sayıda yapılmış olan bilimsel araştırmalara göre kolajen takviyelerinin içerisinde bulunan kolajen peptitleri cilt kuruluğunu ve kırışıklıkları azaltmaya yardımcı olmaktadır. Yapılan bir çalışmada sekiz hafta boyunca kolajen takviyesi alan kadınların ciltlerinin elastikiyetinin arttığı ve derin kırışıklıklarda azalma olduğu saptanmıştır.

Düzenli kullanımda başarılı sonuç
Günde 1 gr olmak üzere 12 hafta alım sonrası deri kuruluğunda %76, çizgilerde %12 azalma, deri kan akımında iyileşme ve kolajende %6 artış tespit edilmiştir. 8 çalışmayı ele alan bir derlemede ise kolajen takviyesinin deri yaşlanmasında azalma, deri elastisitesinde artış, hidrasyon (su tutma), dermal kolajen yoğunluğunda artış sağladığı sonucuna varıldığı bildirilmektedir. Kolajen takviyesinin genellikle güvenli olduğu ve bildirilmiş bir yan etkisi olmadığı belirtilmektedir. Ancak tüm bunları kanıtlayacak geniş kapsamlı bilimsel çalışmalara ihtiyaç vardır. Bununla birlikte kolajen takviyesinin tıbbın farklı alanlarında ümit verici olduğu düşünülmektedir.

Ürün seçimine dikkat edin
Kolajen takviyeleri tablet, kapsül, toz, sıvı ve hatta sakız olarak bulunabilmektedir. Kolajen dışardan takviye olarak alındığında öncelikle sindirim sisteminde yapıtaşı olan aminoasitlere parçalanır ve aminoasit olarak kana karışır. Bu sorunu biraz olsun aşabilmek adına ise kolajenin biraz daha parçalanmış hali olan hidrolize kolajen içeren takviyeler geliştirilmiştir. Biyoyararlanımı artırmak adına ideal olan hidrolize, peptid kolajenler ve likit formların tercih edilmesidir. Kullanılan kolajenin miktarı da sonucu etkilemektedir. Takviyenin kolajen içeriğitercihen 10gr veya en az 5 gr olmalıdır. Kolajen sentezine destek olması açısından alınan takviyenin bakır, çinko, C vitaminiiçermesi etkinliğini artırabilir. Kolajen takviyelerinin daha çok emilebilmesi ve yüksek biyolojik yararlanımın sağlanabilmesi için düşük molekül ağırlıklı (3000 dalton civarında ) kolajenlerin tercih edilmesi doğru bir seçim olacaktır.

Kullanmadan önce mutlaka doktora danışın
Kolajenin farklı tipleri vardır ve farklı dokularda farklı yoğunlukta bulunmaktadır. Örneğin cildin yüzde 70’ini kolajen tip 1 ve 3 oluşturmaktadır. Bu durumda eğer kolajeni cildinize destek için kullanacaksanız tip 1 ve 3 kolajen karışımlarını özellikle de tip 1 kolajeni tercih etmeniz gerekir. Saç ve tırnaklarınızın bütünlüğü için onları desteklerken de tip 1 ve tip 3 kolajen karışımlarını kullanmak etkili olur. Takviyedeki kolajenin kaynağı balık, tavuk veya sığır olabilmektedir. Balık kaynaklı kolajen içerenler sıklıkla önerilmektedir. Balıktan elde edilen kolajen daha küçük moleküler boyuttadır bu da emilimi yani biyoyararlanımı artırır. Kabuklu deniz ürünü alerjisi olanlar da bu duruma dikkat etmelidir. Kolajen takviyesine başlanmadan önce doktora danışılması çok önemlidir. Özellikle hamileler, emziren anneler, deniz ürünlerine, sığır-tavuk etine alerjisi olanlar ve diyabet hastaları da bu ürünler nedeniyle istenmeyen etkilerle karşılaşabilmektedir.

Kolajen dokuyu harekete geçirmek için önemli öneriler
Öncelikle sağlıklı kalmak için yaşam tarzı değişiklikleri yapılması gerekmektedir. Sadece bir besin takviyesi kullanarak mucizevi bir etki beklenmesi doğru bir yaklaşım değildir. İlk yapılması gereken var olan kolajeni korunmaktır.

Kendi kolajeninizi korumak için;
Egzersiz, kolajen yapımına destek veren en etkili yoldur. Düzenli egzersiz yapın.

Sağlıklı ve dengeli beslenerek; protein, vitamin ve mineralleri gerçek gıdalardan almaya çalışın.
Kemik suyu, yumurta, balık, fasulye gibi yiyecekler bu konuda idealdir. Kolajen üretimini artırmak ve var olanı korumak için etkili yollardan biri de bir vitamin A türevi olan retinol kullanmaktır. Retinol yanında vitamin C serumlar da antioksidan etki ile kollajen yıkımını azaltır.
Cildinizi kolajen yıkımından korumak için sigarayı bırakın, güneşten mutlaka korunun, düzenli ve yeterince uyuyun, şeker ve rafine edilmiş ürün tüketmeyin.
Deride kolajen üretimini uyaran lazer, fraksiyonel radyofrekans (altın iğne), dermapen, dermaroller, PRP uygulamaları bir dermatoloji uzmanı tarafından yaşa ve ihtiyaca göre seçilerek düzenli olarak uygulanmalıdır.

Kollajen
Hammadde	ingredient	1 olçek için (gr)	1 kutu (gr)
Tip 1 Kollajen Peptitleri	Type 1 Collagen Peptides	3	90
Tip 2 Kollajen Peptitleri	Type 2 Collagen Peptides	2,5	75
Tip 3 Kollajen Peptitleri	Type 3 Collagen Peptides	3,5	105
Ko Enzim Q10	Co Enzyme Q10	0,01	0,3
Hyaluronik Asit	Hyaluronic Acid	0,2	6
Glutatyon	Glutathione	0,015	0,45
C Vitamini (L-askorbik asit)	Vitamin C (L-ascorbic Acid)	0,3	9
Biotin	Biotine	0,001	0,03
E Vitamini	Vitamin E	0,006	0,18
B5 Vitamini	Vitamin B5	0,007	0,21
B6 Vitamini	Vitamin B6	0,002	0,06
Çinko (Çinko Sülfat Monohidrat)	Zinc (Zinc Sulfate Monohydrate)	0,1	3
Selenyum (Sodyum Selenit)	Selenium (Sodium Selenite)	0,0005	0,015
D3 Vitamini (Kalsiferol)	Vitamin D3 (Cholecalciferol)	0,00025	0,0075
Aroma	Aroma	0,5	15
Maltodekstrin	Maltodextrin	0,02	0,6
Silisyum Dioksit	Silicon Dioxide	0,004	0,12
Tatlandırıcı - Sukraloz	Sweetener - Sucralose	0,01	0,3

Hidrolize Kollajen (Tip I+Tip II+Tip III), Sığır Jelatini, Maltodekstrin, L-Arjinin, KırkKilit Otu Ekstresi, Akgünlük Ekstresi, Çemen Ekstresi, Moringa Ekstresi, L-Askorbik Asit, Metilsülfonilmetan, Tragacanth / Kitre gamı (E 413), Yağ Asitlerinin Magnezyum Tuzları (E 470b), Borik Asit, Glikozamin Sülfat, Kondroitin sülfat, Pirinç Nişastası, Silisyum dioksit ( E 551), Sahil Çamı Ekstresi, Çinko Oksit, Metilkobalamin.

***maturidi*** · 24 February 2021, 07:21

Kolajen Takviyesi Hakkında Bilmeniz Gereken Her Şey!

26 KASIM 2020

Değişen yaşam tarzı, ev ve iş arasında geçen günler ve yoğunluk gibi nedenlerle sağlıklı ve dengeli beslenmeye özen göstermek her ne kadar önemli olsa da zorlaşabilir. Bununla birlikte ilerleyen yaş, zararlı ultraviyole ışınlarına maruz kalmak, sigara ve alkol kullanımı gibi olumsuz durumlarla birlikte vücut işlevi için gerekli olan bazı bileşenler besinlerle birlikte tam olarak karşılanamayabilir. Bu gibi durumlarda hekim önerileri doğrultusunda ihtiyacı olduğu tespit edilenlerde gıda takviyelerinin kullanımı önerilir.

İçindekiler

Kolajen Nedir?
Kolajenin Vücuttaki Görevleri Nelerdir?
Kolajen Takviyesinin Faydaları Nelerdir?
Kolajen Takviyeleri Nasıl Kullanılır?

Kolajen Nedir?
Son yıllarda kullanımı yaygınlaşan gıda takviyelerinden bir tanesi de kolajendir. Doku ve organlarda hem yapısal hem de işlevsel açıdan gerekliliklerin yerine getirilebilmesi için çok önemli olan kolajen proteini, vücudun yapısında en fazla oranda yer alan protein türüdür. Bu nedenle kolajen sentezinin ve besinlerle birlikte alımının yeterli olması sağlık açısından büyük bir öneme sahiptir. İşte kolajen takviyesi hakkında tüm bilinmesi gerekenler... Kolajen nedir sorusu, özellikle yaşlanmaya bağlı kemik ve cilt sorunları yaşayan bireyler tarafından sıklıkla sorulan sorulardan bir tanesidir. Kolajen insan vücudunda kemikler, deri, kaslar ve daha pek çok doku ve organın yapısında yüksek oranda yer alan bir protein türüdür. Yapısal bir protein olan kolajen, vücuttaki tüm protein miktarının yaklaşık olarak üçte birini oluşturur. Özellikle bağ dokunun yapısında bol miktarda bulunan kolajen, hücre ve dokuların birbirine bağlanmasını ve bir arada tutulmasını sağlar. Dolayısıyla vücut yapısının sağlıklı bir şekilde korunması açısından kolajen proteininin büyük bir önemi vardır. Vücut tarafından sentezlenen kolajenin üretimini bazı besinlerin yeterli miktarda tüketilmesi ile arttırılabilir. Kolajen üretimini arttıran ve kolajen içeren besinler arasında yumurta beyazı, tavuk derisi, kemik suyu, sakatatlar, kuru baklagiller ve taze sebze ve meyveler sayılabilir.

Kolajenin Vücuttaki Görevleri Nelerdir?
Kolajen takviyelerini araştıran bireylerin merak ettiği konulardan bir diğeri ise kolajen ne işe yarar sorusunun yanıtıdır. Vücutta farklı türlerde kolajen proteinleri yer alır. Bunların en temel görevi bağ dokusunu düzenleyerek vücudun doğal yapısını oluşturmaktır. Fakat bunun yanı sıra her bir özelleşmiş kolajen türünün birtakım farklı görevleri de bulunur. Temelde 4 farklı kolajen türü vücuttaki en yaygın kolajen moleküllerini oluşturur.

Bunlar şu şekilde sıralanabilir:
· Tip 1: Vücut kolajeninin yaklaşık olarak %90’lık kısmı tip 1 kolajen proteinlerinden oluşur. Bunlar çok sıkı şekilde paketlenmiş kolajen liflerinden oluşur ve kemikler, kaslar, dişler ve kıkırdakların yapısında önemli miktarda yer alır.
· Tip 2: Tip 2 kolajen proteinleri tip 1 kolajene oranla daha gevşek şekilde bir araya gelmiş liflerden meydana gelir. Bunlar genel olarak eklemlerde bulunan elastik özellikli kıkırdaklarda yer alır.
· Tip 3: Organların, arterlerin ve kasların yapısında tip 3 kolajenleri bol miktarda yer alır.
· Tip 4: Derinin katmanlarında yer alan ve filtrasyona yardımcı olan kolajen türüdür.

Yukarıda belirtilen kolajen türleri vücutta en yaygın olarak bulunan dört temel türdür. Fakat kolajen tipleri bunlarla sınırlı olmayıp dört temel türü de içeren toplamda en az 16 farklı kolajen türünün bulunduğu düşünülür.
Kolajenler kemik ve kas yapısında önemli görevlere sahip olmasının haricinde cildin elastik yapısının korunmasında, derinin yenilenmesinde ve yaraların iyileştirilmesinde önemli görevlere sahiptir. Bununla birlikte böbrekler gibi hassas organların da çevresinde bir koruyucu örtü oluşturur. Yaşlanma ile birlikte vücutta kolajen sentezi azalır. Bu nedenle kırışıklıklar gibi cilt sorunları oluşur, cildin elastikiyeti azalır, artrit gibi hastalıklara yakalanma olasılığı artar. Bunun yanı sıra kadınlarda da menopozla birlikte kolajen üretiminde önemli bir azalma oluşur. Bu gibi durumlarda hekime danışılarak kolajen takviyeleri hakkında bilgi alınabilir.

Kolajen Takviyesinin Faydaları Nelerdir?
İlerleyen yaş, sigara kullanımı, UV ışınlarına maruz kalma, menopoz gibi nedenlerle vücutta üretilen kolajen miktarı azalır. Bununla birlikte dengesiz beslenme, yetersiz protein alımı gibi nedenlere bağlı olarak da kolajen sentezi için gerekli olan yapı taşları vücuda yeterli miktarda alınamadığından kolajen üretimi aksayabilir. C vitamini, bakır minerali gibi bazı mikro besin ögeleri de vücutta kolajen üretiminde ve emiliminde çeşitli görevlere sahiptir ve bunların eksikliğinden kaynaklı olarak da kolajen üretimi azalabilir. Bu gibi durumlarda hekiminizin de önermesi halinde kolajen takviyeleri kullanmayı düşünebilirsiniz. Kolajen takviyesinin faydalarından bazıları şunlardır:
· Cilt Sağlığını Geliştirir
Cildin güçlendirilmesi, cilt elastikiyetinin ve hidrasyonunun sağlanması, hücre yenilenmesinin desteklenmesi gibi konularda kolajen proteinleri en önemli görevi üstlenir. Cilt kuruluğunun, kırışıklıkların ve çatlakların önlenmesinde kolajen takviyelerinin önemli bir rolü vardır. Bununla birlikte kolajen, saç ve tırnak sağlığını korumaya da yardımcıdır.
· Kemik Kaybını Önlemeye Yardımcı Olur
Kemiklerin doğal yapısının oluşturulması ve sağlamlığının arttırılmasında kolajen proteinleri görev yapar. Kolajen eksikliği durumlarda kemiklerin kırılganlığı artar, osteoporoz gibi hastalıklara yakalanma olasılığı da yükselir. Kemik kaybına bağlı hastalıkların önlenmesinde kalsiyum ve D vitamini ile birlikte kolajen takviyeleri de hekimler tarafından önerilebilir.
· Eklem Ağrılarını Hafifletebilir
Kolajen proteinleri, eklemlerdeki kıkırdakların bütünlüğünün korunmasında görevlidir. Bu nedenle kolajen eksikliği durumunda osteoartrit gibi dejeneratif eklem hastalıklarına yakalanma olasılığı çok büyük oranda artar. Osteoartrit hastalarında semptomların hafifletilmesi ve kıkırdak sağlığının geliştirilmesine katkıda bulunan kolajen takviyeleri, hastalığa bağlı ağrıların dindirilmesinde de etkilidir. Ayrıca travmalar sonucunda oluşan kemik ve eklem sorunlarının iyileştirilmesinde de kolajen takviyelerinden yararlanılabilir.
· Kas Kütlesini Destekler
Kas kütlesinin yaklaşık olarak %1 ile %10 arasındaki kısmı kolajen proteinlerinden oluşur. Bu proteinler kasların sağlıklı bir şekilde çalışabilmesi için oldukça önemlidir. Özellikle yaşla birlikte gelişen kas kaybı (sarkopeni) durumunda kas kütlesinin korunmasına yardımcı olması nedeniyle kolajen takviyeleri kullanılabilir. Ayrıca kreatin gibi kas proteinlerinin sentezini desteklemesi nedeniyle kolajen takviyeleri, sporcularda antrenman sonrası kas gelişiminin teşvik edilmesinde de etkilidir.
· Kalp Sağlığının Korunmasına Katkıda Bulunur
Yapılan bazı bilimsel araştırmalar, kolajen takviyesi kullanımının kalp hastalıklarından korunmaya yardımcı olabileceğini göstermiştir. Kan damarlarının yapısına katılan ve damar sağlığında önemli işlevleri bulunan kolajenin yetersizliği, kan damarlarının zayıflamasına ve hassaslaşmasına yol açar. Bu nedenle damar sertliği (ateroskleroz), buna bağlı gelişen kalp krizi, felç gibi hastalıklardan korunmada kolajen takviyelerinden yararlanılabilir.

Kolajen Takviyeleri Nasıl Kullanılır?
Kolajen takviyeleri, son yıllarda kullanımı yaygınlaşan gıda takviyelerinden bir tanesidir ve piyasada pek çok farklı formu bulunur. Suda kolajen, kolajen hapı, sıvı kolajen, toz kolajen gibi farklı kolajen takviyesi alternatifleri vardır. Öncelikle dikkat edilmesi gereken nokta, kolajen takviyesine başlanmadan önce hekime danışılması gerektiğidir.

Gıda takviyeleri bazı ilaçları kullanan kişilerde veya birtakım hastalıkları bulunan bireylerde olumsuz sonuçlara neden olabilir. Yine aynı şekilde kolajen eksikliği bulunmayan hastalarda bu takviyelerin kullanımı da istenmeyen etkiler yaratabilir. Dolayısıyla kolajen desteği kullanmaya başlamadan önce mutlaka bir sağlık muayenesinden geçilmeli ve hekime danışılmalıdır.

Hekimin onay vermesi halinde toz, sıvı veya hap şeklindeki kolajen formlarından hangisini ne sıklıkta kullanabileceğiniz konusunda da hekiminize veya eczacınıza danışmalısınız. Bilinen ve güvenilir markalardan, gerekli sağlık otoriteleri tarafından onaylanmış olan kolajen desteklerinin kullanımı oldukça önemlidir. Bununla birlikte kolajenin bu faydalarından yararlanabilmek adına sağlıklı ve dengeli bir beslenme planı belirlenmeli, bu bir yaşam tarzı haline getirilmelidir. Kişinin yaşına uygun düzenli bir egzersiz planının belirlenerek uygulamaya geçirilmesi, kolajenin kas ve kemikler üzerindeki olumlu etkisini destekler. Ayrıca C vitamini içeren taze sebze ve meyveler yeterli miktarda tüketilmeli, kolajen eksikliğine sebep olan sigara kullanımı sonlandırılmalıdır.Dyt.Kamile ÇELEBİ

**mert** · 23 June 2021, 14:04

Kolajen Nedir Faydaları Nelerdir

Kolajen Nedir? Ne işe yarar? Kolajen içeren besinler nelerdir?

Kolajen daha çok takviye olarak tercih edilse de aslında vücudun yapı taşları arasında yer alır. Yaşlandıkça vücutta üretilen kolajen miktarı da azalır. Düzenli ve dengeli beslenme ile vücudun kolajen yapmasına yardımcı olup, ihtiyaç duyulan ham maddeleri sağlar.

İçindekiler

Kolajen Nedir?
Kolajen Çeşitleri
Kolajen Faydaları Nelerdir? Ne İşe Yarar?
Kolajen İçeren Besinler Nelerdir?
Kolajen Eksikliği Belirtileri Nelerdir?
Vücutta Kolajeni Azaltan Sebepler Nelerdir?
Vücutta Kolajen Nasıl Artırılır?
Kolajen takviyesi işe yarıyor mu?
Kolajen dokuyu harekete geçirmek için önemli öneriler
Kolajen Zararları Nelerdir?

Kolajen Nedir?

Kolajen, vücut proteinin yüzde 30’unu oluşturan, ciltte, tendon gibi kaslarda, kemiklerde ve bağ dokularına sağladığı güç ve esneklik ile eklem sağlığı, cildin esnekliği ve dayanıklılığından sorumlu, insan vücudunun ürettiği, vücutta en bol bulunan proteindir.

Cildimizin dörtte üçünü, vücut proteinin ise üçte birini oluşturarak kemik, kas ve kanda bulunur. Yaş aldıkça var olan kolajen parçalanır ve vücudun yeni kolajen üretimi zorlaşır. Bu yüzden birçok kişi belli bir yaştan sonra kolajen takviyesi almaya başlar.

Kolajen Çeşitleri

Kolajenin 28 çeşit tipi bulunur. Kolajenin vücutta nerede kullanıldığı, moleküllerin nasıl birleştirildiği ve eklenen hücre bileşenlerine göre çeşitleri farklılık gösterir. Başlıca bilinen 5 kolajen türü ve sağladığı yarar şu şekildedir:

Tip I: Vücuttaki kolajenin yüzde 90’ını oluşturarak cilde, kemiklere, tendonlara ve bağlara yapı sağlamak için faydalanılır.
Tip II: Bu tip kolajen eklem desteği sağlayan elastik kıkırdakta yer alır.
Tip III: Atardamarlarda, kaslarda ve organlarda bulunur.
Tip IV: Cilt katmanlarında görülür.
Tip V: Gözlerde korneada, cilt, saç ve plasenta dokusunda yer alır.

Kolajen Faydaları Nelerdir? Ne İşe Yarar?

Cilde sıkı bir görüntü, dayanıklılık ve esneklik kazandıran kolajen, vücudun pek çok kritik parçasını oluşturur ve ana rolü olarak yapı, güç ve destek sağlar. Cilt nemini korumak ve osteoartrit (kireçlenme) ağrısını hafifletmek için kolajenden faydalanılır. Bunun yanında kan basıncını ve kan şekeri seviyelerini düşürme gibi durumlara da etki eder. Kolajen faydaları şu şekilde açıklanabilir:

Kolajen yaşlandıkça kemiklerde oluşabilen kırılganlığı azaltarak, güçlendirir
Kanın pıhtılaşmasına yardımcı olur
Kan damarları ve lenf düğümleri oluşturmaya yardımcı olup, bağışıklık sistemini destekler.
Ölü cilt hücrelerinin değiştirilmesinde rol oynar
Cilt hidrasyonu ve elastikiyeti sağlayarak, güç ve esneklik kazandırır
Eklem ağrılarını hafifletir
Kemik kaybını önleyip, kas kütlesini arttırır
Kırışıklıkları azaltmaya yardımcıdır
Saç derisine iyi gelir ve saçları güçlendirir
Tırnakların daha az kırılmasında etkilidir
Kalp hastalıkları riskini azaltmaya yardımcı olur

Kolajen İçeren Besinler Nelerdir?

Vücutta cilt ve deride, tırnakta, saçta, kıkırdak ve kas dokularında doğal olarak bulunan kolajeni doğal yollarla besinlerden sağlamakta mümkündür. Özellikle kırmızı renkli olan besinler içerdiği antioksidan ile kolajen üretimini arttırır. Kolajen içeren besinler şunlardır:

Tavuk, hindi, dana eti gibi hayvansal proteinden zengin et ürünleri,
Sardalya, somon, uskumru gibi soğuk su balıkları,
Kolajen üretimine yardımcı olan ve amino asit içeren yumurta,
Yoğurt, süzme peynir, lor peyniri ve süt gibi süt ve süt ürünleri,
Ispanak, pazı, lahana, brokoli ve kara lahana gibi yeşil yapraklı sebzeler,
Portakal, greyfurt, mandalina ve limon gibi narenciye meyveleri
Çilek, böğürtlen, ahududu ve yaban mersini gibi kırmızı meyveler,
Badem, ceviz, soğan, biber, fasulye ve bezelye gibi doku oluşumunu destekleyen biotin içeren besinlerde bulunur.

Kolajen içeren besinleri tüketmek, doğrudan kolajenin cilde ve vücuda alınmasını sağlamamaktadır. Vücut, kolajen içeren besinleri aldıktan sonra sindirir ve proteinleri sentezler. Doğru beslenme planı ile de kolajen üretimi desteklenir.

Kolajen Eksikliği Belirtileri Nelerdir?

Vücuttaki kolajen ölçülemese bile kolajen seviyesinin düştüğüne dair belirtiler ortaya çıkabilir. Kolajen eksikliğinde kırışık, sarkık bir cilt, kas ağrıları, kasların zayıflaması, daha az esnek tendonlar, eklem ağrıları, hareketlilik kaybı ve gastrointestinal problemler görülebilir.

Vücutta Kolajeni Azaltan Sebepler Nelerdir?

Günlük hayatta uygulanan bazı alışkanlıklar vücutta kolajen hasarına neden olabilir. Bunun yanında yaşlanma ile birlikte kolajen kaybı yaşanır ve ciltte kırışıklık, kuruluk, selülit, eklem rahatsızlıkları görülür. Sağlıksız beslenme, stres ve C vitamini eksikliğinin yanında vücutta kolajeni azaltan sebepler şöyle sıralanabilir:

Sigara vücutta kolajen üretimini azaltır, cildin yüzeyindeki kan damarlarını daraltarak elastikiyete zarar verir.
Çok fazla şeker tüketmek, proteinlere zarar vererek kolajenin kuru ve kırılgan olmasına neden olur.
Güneş ışığına uzun süre maruz kalmak kolajen üretimini azaltarak, kırışıklık oluşturur.

Vücutta Kolajen Nasıl Artırılır?

30 yaşından sonra kolajen kaybı başlar ve yaş almakla beraber ilerler. Stresten uzak kalmak, egzersiz yapmak ve sağlıklı beslenmek vücutta kolajen miktarının artmasında önemli rol oynar. Vücutta oluşan kolajen kaybı üretimini artırmak için takviyelerden yararlanabilirsiniz ya da şu önerileri uygulayabilirsiniz:

Kemik suyu tüketmek vücutta kolajen miktarını artırır.
Güneş koruyucu kullanmak vücuttaki kolajeni korumaya yardımcı olur.
Cilt yapısında bulunan Hyaluronik asit kolajen üretiminde önemli rol oynar.
Cildin kolajen üretimi için C vitamininden yararlanılabilir.
Günlük sıvı miktarı karşılandığında vücuttaki kolajen korunur.

Yüzdeki Kolajen Nasıl Artırılır?

Yüzdeki kolajeni artırmak için özellikle tip 1 ve tip 3 kolajenden faydalanmak gerekir. Yüzde daha sağlıklı ve genç bir görüntü oluşturmak için, krem, maske ve serum ürünleri kullanabilir, kolajen içeren besinler tüketerek sıvı alımını artırabilirsiniz. Bunun yanında cildi güneşten korumak, C vitamini almak ve uyku kalitesini sağlamak yüzdeki kolajen artırımı açısından önemlidir.

Kolajen takviyesi işe yarıyor mu?

Kolajen takviyeleri ciltte kolajen üretimini tetiklemeleri sayesinde cildin daha nemli, gergin ve yumuşak olmasını sağladıkları iddiası ile satışa sunulmaktadır. Bu ürünleri kullanan kişilerden alınan geri dönüşler ise aylar içinde sonucun görülmeye başladığı, cildin daha parlak tırnakların daha sağlam olduğu yönündedir. Bu konu ile ilgili olarak az sayıda yapılmış olan bilimsel araştırmalara göre kolajen takviyelerinin içerisinde bulunan kolajen peptitleri cilt kuruluğunu ve kırışıklıkları azaltmaya yardımcı olmaktadır. Yapılan bir çalışmada sekiz hafta boyunca kolajen takviyesi alan kadınların cilt gençleştirme etkisi yaratarak, ciltlerinin elastikiyetinin arttığı ve derin kırışıklıklarda azalma olduğu saptanmıştır.

Düzenli kullanımda başarılı sonuç

Günde 1 gr olmak üzere 12 hafta alım sonrası deri kuruluğunda %76, çizgilerde %12 azalma, deri kan akımında iyileşme ve kolajende %6 artış tespit edilmiştir. 8 çalışmayı ele alan bir derlemede ise kolajen takviyesinin deri yaşlanmasında azalma, deri elastisitesinde artış, hidrasyon (su tutma), dermal kolajen yoğunluğunda artış sağladığı sonucuna varıldığı bildirilmektedir. Kolajen takviyesinin genellikle güvenli olduğu ve bildirilmiş bir yan etkisi olmadığı belirtilmektedir. Ancak tüm bunları kanıtlayacak geniş kapsamlı bilimsel çalışmalara ihtiyaç vardır. Bununla birlikte kolajen takviyesinin tıbbın farklı alanlarında ümit verici olduğu düşünülmektedir.

Ürün seçimine dikkat edin

Ameliyatsız yüz gençleştirme olarak kullanılan kolajen takviyeleri tablet, kapsül, toz, sıvı ve hatta sakız olarak bulunabilmektedir. Kolajen dışardan takviye olarak alındığında öncelikle sindirim sisteminde yapıtaşı olan aminoasitlere parçalanır ve aminoasit olarak kana karışır. Bu sorunu biraz olsun aşabilmek adına ise kolajenin biraz daha parçalanmış hali olan hidrolize kolajen içeren takviyeler geliştirilmiştir. Biyoyararlanımı artırmak adına ideal olan hidrolize, peptid kolajenler ve likit formların tercih edilmesidir. Kullanılan kolajenin miktarı da sonucu etkilemektedir. Takviyenin kolajen içeriğitercihen 10gr veya en az 5 gr olmalıdır. Kolajen sentezine destek olması açısından alınan takviyenin bakır, çinko, C vitaminiiçermesi etkinliğini artırabilir. Kolajen takviyelerinin daha çok emilebilmesi ve yüksek biyolojik yararlanımın sağlanabilmesi için düşük molekül ağırlıklı (3000 dalton civarında ) kolajenlerin tercih edilmesi doğru bir seçim olacaktır.

Kullanmadan önce mutlaka doktora danışın

Kolajenin farklı tipleri vardır ve farklı dokularda farklı yoğunlukta bulunmaktadır. Örneğin cildin yüzde 70’ini kolajen tip 1 ve 3 oluşturmaktadır. Bu durumda eğer kolajeni cildinize destek için kullanacaksanız tip 1 ve 3 kolajen karışımlarını özellikle de tip 1 kolajeni tercih etmeniz gerekir. Saç ve tırnaklarınızın bütünlüğü için onları desteklerken de tip 1 ve tip 3 kolajen karışımlarını kullanmak etkili olur. Takviyedeki kolajenin kaynağı balık, tavuk veya sığır olabilmektedir. Balık kaynaklı kolajen içerenler sıklıkla önerilmektedir. Balıktan elde edilen kolajen daha küçük moleküler boyuttadır bu da emilimi yani biyoyararlanımı artırır. Kabuklu deniz ürünü alerjisi olanlar da bu duruma dikkat etmelidir. Kolajen takviyesine başlanmadan önce doktora danışılması çok önemlidir. Özellikle hamileler, emziren anneler, deniz ürünlerine, sığır-tavuk etine alerjisi olanlar ve diyabet hastaları da bu ürünler nedeniyle istenmeyen etkilerle karşılaşabilmektedir. Kolajen dokuyu harekete geçirmek için önemli öneriler

Öncelikle sağlıklı kalmak için yaşam tarzı değişiklikleri yapılması gerekmektedir. Sadece bir besin takviyesi kullanarak mucizevi bir etki beklenmesi doğru bir yaklaşım değildir. İlk yapılması gereken var olan kolajeni korunmaktır.

Kendi kolajeninizi korumak için;

Egzersiz, kolajen yapımına destek veren en etkili yoldur. Düzenli egzersiz yapın.
Sağlıklı ve dengeli beslenerek; protein, vitamin ve mineralleri gerçek gıdalardan almaya çalışın.
Kemik suyu, yumurta, balık, fasulye gibi yiyecekler bu konuda idealdir. Kolajen üretimini artırmak ve var olanı korumak için etkili yollardan biri de bir vitamin A türevi olan retinol kullanmaktır. Retinol yanında vitamin C serumlar da antioksidan etki ile kollajen yıkımını azaltır.
Cildinizi kolajen yıkımından korumak için sigarayı bırakın, güneşten mutlaka korunun, düzenli ve yeterince uyuyun, şeker ve rafine edilmiş ürün tüketmeyin.
Deride kolajen üretimini uyaran lazer, fraksiyonel radyofrekans (altın iğne), dermapen, dermaroller, PRP uygulamaları bir dermatoloji uzmanı tarafından yaşa ve ihtiyaca göre seçilerek düzenli olarak uygulanmalıdır.

Kolajen Zararları Nelerdir?

Kolajenin vücuda doğrudan bir zararı bulunmasa da vücutta oluşan kolajen fazlalığı sindirim sistemini olumsuz etkileyerek, midede ekşime, yanma, kabızlık ve ishale neden olabilir. Kolajen takviyesi alan kişilerde ise midede ağırlık hissi oluşturabilmektedir.

Memorial Tıbbi Yayın Kurulu tarafından hazırlanmıştır.

**mert** · 23 June 2021, 14:04

Cildi Gençleştirmenin Yolları Nelerdir

Hidrolize kollajen alımının eklem ve kemik sağlığı ve cilt yaşlanması üzerindeki yararlı etkilerine genel bir bakış]

[İspanyolca Makale]
Teresa Figueres Juher¹, Esther Bases Pérez²
üyelikler genişletmek

PMID: 26267777
DOI: 10.3305/nh.2015.32.sup1.9482

ücretsiz makale Soyut

İngilizce , İspanyolca
Giriş: Hidrolizat Kollajen (HC), moleküler ağırlığı 5.000 Da'dan düşük olan küçük peptitlerden oluşur. zengin kollajen hayvan dokularında bulunan doğal kollajenin jelatinizasyonu ve müteakip enzimatik hidrolizinden üretilir. HC alımının dejeneratif eklem ve kemik hastalıkları üzerindeki olumlu etkisine dair çok sayıda kanıt vardır.

Amaç: Bu makalenin amacı, HC ile ilgili mevcut bilimsel çalışmaları gözden geçirmek ve HC alımının kıkırdak, kemik ve deri gibi bazı kolajen dokular üzerindeki terapötik etkilerini değerlendirmektir.

Sonuçlar: Bugüne kadar, eklem ağrısı ve erozyon (osteoartrit), kemik yoğunluğu kaybı (osteoporoz) gibi kollajen hasarını ve kayıp sonuçlarını azaltmada HC alımının etkinliği hakkında 60'tan fazla bilimsel çalışma (in vitro, in vivo, klinikler ve biyoyararlanım üzerine) bulunmaktadır. ) ve cilt yaşlanması.

Sonuçlar: Preklinik çalışmalar, HC'nin sadece kollajen sentezini değil aynı zamanda minör bileşenlerin (glikozaminoglikanlar ve hyaluronik asit) sentezini de artırarak kollajen doku rejenerasyonunu uyardığını göstermektedir. Klinik araştırmalar, sürekli HC alımının eklem ağrısını, kemik yoğunluğu kaybını ve cilt yaşlanmasını azaltmaya ve önlemeye yardımcı olduğunu göstermektedir. Bu sonuçların yanı sıra yüksek düzeyde toleransı ve güvenliği, kemik ve eklem dejeneratif hastalıklarında ve cilt yaşlanmasına karşı mücadelede uzun süreli kullanım için HC alımını çekici kılmaktadır.

Telif hakkı AULA MEDICA EDICIONES 2014. AULA MEDICA tarafından yayınlanmıştır. Her hakkı saklıdır.

**mert** · 23 June 2021, 14:04

Kolajen Nedir Faydaları Nelerdir

Cildi Nasıl Gençleştirebiliriz_ Cilt Dokusunu Nasıl Yenileriz

Collogen Nedir _ Gökçek Collagen Kapsül Diğer Collagenlerden Farkları Nelerdir

Enerjinizi Nasıl Arttırabilirsiniz Halsizlik Problemine Son

Collagen for bone tissue regeneration

Author links open overlay panelAna Marina Ferreira ^a, Piergiorgio Gentile ^a, Valeria Chiono ^a, Gianluca Ciardelli ^a ^b ^a Department of Mechanical and Aerospace Engineering, Politecnico di Torino, Corso Duca degli Abruzzi 24, 10129 Turin, Italy CNR-IPCF UOS Pisa Via Moruzzi 1, 56124 Pisa, Italy https://doi.org/10.1016/j.actbio.2012.06.014Get rights and content Abstract

Son yıllarda kollajenin organizasyonu, yapısı ve özellikleri (özellikle hücreler ve kollajen bazlı malzemeler arasındaki etkileşimler) hakkında artan bilgi, bilim adamlarına ve mühendislere yenilikçi kollajen bazlı biyomalzemeler tasarlama ve yeni doku mühendisliği ürünleri geliştirme konusunda ilham verdi. Emilebilir kollajen bazlı tıbbi implantların tasarımı, doku/organ anatomisinin ve biyolojik fonksiyonunun yanı sıra kollajenin fizikokimyasal özelliklerinin ve yapısının doku/organ rejenerasyonundaki rolünün anlaşılmasını gerektirir. Kemik, iskeleti korurken hematopoezin yanı sıra kalsiyum iletiminin aracılık ettiği çeşitli metabolik süreçlerde kritik bir rol oynayan karmaşık bir dokudur.güç _ Farklı doku mühendisliği uygulamaları için çok çeşitli kollajen bazlı yapı iskeleleri önerilmiştir. Bu iskeleler, hücre etkileşimi gibi biyolojik bir yanıtı desteklemek ve doku yenilenmesini yönlendiren yapay biyomimetik hücre dışı matrisler olarak çalışmak üzere tasarlanmıştır.. Bu makale, doğal kollajen moleküllerinin karmaşık hiyerarşik yapısı ve özelliklerine ilişkin mevcut anlayışı eleştirel bir şekilde gözden geçirmekte ve özel biyomedikal uygulamalar için uygun özellik ve şekillere sahip kollajen bazlı materyallerin üretilmesindeki bilimsel zorluğu, kemik dokusu mühendisliğine özel vurgu yaparak açıklamaktadır. Alandaki son teknolojinin analizi, şu anda kemik dokusunun daha iyi ikame edilmesi, restorasyonu, tutulması veya arttırılması için hücre etkileşimini modüle eden biyomimetik substratların hazırlanmasına giden yolu açan yapı iskelesi ve malzeme üretimi için yenilikçi tekniklerin varlığını ortaya koymaktadır. işlev.

Giriş

Memelilerde kollajen, vücut protein dokusunun ağırlığının üçte birinden fazlasını oluşturan en bol proteindir [1]. Şimdiye kadar yaklaşık 28 tip kollajen [2] tanımlanmıştır ve bunlar arasında tip I kollajen, hücre dışı matriste (ECM), özellikle tendon ve kemik gibi dokularda bulunan en yaygın tiptir [2], [3]. . ECM, yeni dokuların morfogenezinde ve hücresel metabolizmasında mekanik ve biyokimyasal özellikler kazandıran önemli bir rol oynar [2]. Kollajen, bolluğu, biyouyumluluğu, yüksek gözenekliliği, diğer malzemelerle kombinasyon kolaylığı, kolay işlenmesi, hidrofilikliği, düşük antijenisite, vücutta emilebilirliği vb. Nedeniyle kemik dokusu mühendisliği için bir biyomateryal olarak potansiyele sahiptir [4], [5]. Kollajen proteini, dört yapıya bölünmüş karmaşık bir hiyerarşik konformasyona sahiptir: birincil yapı (amino asit üçlüsü), ikincil yapı (α-sarmal), üçüncül yapı (üçlü sarmal) ve kuaterner yapı (fibriller) [2]. _{Kollajen proteini, prolin açısından zengin Gly-XY polipeptitinin (Şekil 1) karakteristik alanı tarafından iki benzersiz özellikle tanınır: (i) Gly, katı bir şekilde tekrar eden –(Gly-XY-) n} – tripeptit dizisi ile her üçüncü kalıntıda bulunur ∼1000 amino asit zincirinin tüm uzunluğu boyunca. Bununla birlikte, 10 tekrar eden Pro-Hyp-Gly biriminden sonra üçlü sarmal bir molekülün kristal yapısında bir Giy'in bir Ala kalıntısı ile tek bir ikamesi bulunmuştur [6]. (ii) Tripeptit dizilerindeki kalıntıların yüksek bir oranı (~%20) sıklıkla prolin (X) ve hidroksiprolinden (Y) oluşur. Hidroksiprolin, diğer proteinlerde yaygın olarak bulunmazken, kollajende toplam amino asit içeriğinin %50'sinden fazlasını oluşturur [7], [8]. _{α-zincirleri, tripeptit –(Gly-XY-) n-} tekrarlarından oluşur ve tip I, II ve III kollajenin karakteristik üçlü sarmalını oluşturarak birbirine bağlanır [9]. Sarmal olmayan alanlar, C-terminalinin üçlü sarmal oluşumunun başlatılmasında yer aldığı ve N-terminalinin birincil fibril çaplarının düzenlenmesinde yer aldığı a-zincirlerinin sonundadır. Kollajenin kısa sarmal olmayan telopeptidleri, kollajen molekülleri arasında ve/veya kollajen ve ECM'de bulunan diğer moleküller arasında oluşan kovalent çapraz bağlarla bağlanır [2], [10]. _{Üçlü sarmal, özellikle kollajen tip I'de, genellikle iki özdeş a 1} (I)- ve a ₁ (II) zincirinden ve yaklaşık 1000 amino asit içeren bir a ₂ (I ) zincirinden oluşan bir heterotrimer olarak oluşturulur ve yaklaşık 300 nm uzunluğunda (L) ve 1,5 nm çapında [9], [11]. Üç α-zinciri, glisin kalıntılarının merkezi bir eksen etrafında yer aldığı solak, çubuk benzeri bir sarmal oluştururken, X ve Y kalıntılarına ait daha büyük amino asitler (genellikle prolin ve hidroksiprolin) dış konumları işgal eder [9]. (Şek. 1). α-zincirleri, tek iplikçik N–H(Gly)…O = C(X) ve ayrıca Cα–H(Gly/Y)…O = üzerinden hidrojen bağları ile birbirine bağlanır. α-üçlü sarmal ve β-yapraklı protein yapılarının başlıca dengeleyici etkileşimleri olan C(X/Gly), [8], [12], [13]. _{Kollajen molekülü montajına ilişkin bazı araştırmalar, kollajen tip I'deki a2} (I) zincirinin C-terminal (COOH-terminal propeptit) küresel bölgelerinin, moleküller arası montajın, zincir birleşmesinin başlatılmasında çok önemli bir rol oynadığını varsaymıştır. kararlı kollajen heterotrimer oluşumu [14], [15], [16]. Kollajen molekülleri, D'nin ∼67 olduğu D-periyodik bant boşlukları ile yüksek oranda yönlendirilmiş beş adet üçlü sarmal kollajen molekülünün çeyrek aşamalı bir paket modeli aracılığıyla kendi kendine supramoleküler bir forma dönüşebilir. nm (Şekil 2) [11], [17]. Yaklaşık 20 amino asit kalıntısı uzunluğunda sarmal olmayan bölgelerden oluşan telopeptidler, çapraz bağ oluşumu ile olgun kollajen moleküllerinin stabilizasyonuna katkıda bulunarak fibrilojenezde önemli bir rol oynarlar [18]. Aslında, kollajen çapraz bağlar iki türe ayrılır: lizin hidroksilaz ve lisil oksidazın aracılık ettiği enzimatik çapraz bağlar; ve yaygın olarak glikasyon veya oksidasyon kaynaklı Gelişmiş glikasyon son ürünleri (AGE) çapraz bağları olarak adlandırılan enzimatik olmayan çapraz bağlar [19]. Şekil 2, lizil oksidazın aracılık ettiği enzimatik çapraz bağlanmanın bir örneğini göstermektedir. 3-hidroksipiridinum çapraz bağlanmasının iki kimyasal formu, yani hidroksil lisil piridinolin (HP) ve lisil piridolin (LP) çapraz bağları, kollajen telopeptitlerdeki lizin ve hidroksi lizin kalıntılarında bulunan amin yan grubu arasında oluşturulur.

Çeşitli kollajen olmayan proteinler ve bağlı su, dokunun özelliklerini tanımlayan bağ dokusunun hücreleri ve lifleri arasındaki boşluğu doldurur. Bu makromoleküller iki ana sınıfa ayrılabilir: glikozaminoglikanlar (GAG'ler) ve glikoproteinler [20]. Proteoglikanlar, test tüplerini temizlemek için kullanılan bir fırçanın şeklini andıran ve bir proteinin merkezi çekirdeğine kovalent olarak (hyaluronik asit hariç) bağlı yaklaşık 80 GAG zinciri içeren karmaşık moleküllerdir. GAG'larda karboksil ve sülfat grupları gibi çok sayıda anyonik yük bulunur ve bağ dokusunun hidrasyonunu düzenleyerek su molekülleri ile elektrostatik olarak etkileşime girer ve kollajen gibi ECM proteinleri ile birbirine kenetlenmiş bir supramoleküler matris oluşturur [20]. ], [21]. Tarihsel olarak, fotoğrafik jelatin, kozmetik, gıda ve ilaç uygulamaları, enzim üretimi vb. dahil olmak üzere deri ve jelatin formundaki kollajenin endüstriyel kullanımları yaygındır [22]. Lifli bir protein olan kollajen, memelilerdeki bağ dokularının temel bileşenidir. Fibril kollajenler doğal yapılarında çözünmezler, ancak çözünür prokollajenlere denatüre edilirlerse sulu çözeltide çözünebilirler [23]. Kollajenin denatürasyonu geri dönüşümsüz kinetik bir süreçtir [24] ve termal işlemle elde edilebilir: sarmal-kıvrım geçiş sıcaklığı (örn. sığır kollajeni için ~37 °C) aşıldığında, kollajen rastgele sarılmış bir jelatine dönüştürülür [ 25]. Jelatin üretmenin diğer yöntemleri arasında asit veya alkalin kimyasal işlemler yer alır [22].

Son on yıldır kollajen, mükemmel biyolojik özellikleri ve fizikokimyasal özellikleri nedeniyle biyomedikal uygulamalar için en yaygın kullanılan biyomalzemeler arasında yer almıştır [26]. Kollajen, özel mekanik veya biyolojik özelliklere sahip çok çeşitli malzemeler oluşturmak için fonksiyonel gruplarının reaksiyonuyla, çapraz bağlar ekleyerek veya biyolojik molekülleri aşılayarak kolayca değiştirilebilir [5], [27], [28]. Kollajenin ana dezavantajları arasında yüksek üretim maliyetleri (izolasyon ve saflaştırma için gereken zaman alıcı ve karmaşık prosedürler nedeniyle), denatürasyonu önlemek için işleme koşullarının dikkatli seçimi ve kollajen hidrofilikliği nedeniyle in vivo yüksek şişme sayılabilir [21]. , [22].

Son yıllarda, insan veya hayvanlarda kötü işleyen dokuların değiştirilmesini, düzeltilmesini ve iyileştirilmesini amaçlayan yenilikçi ürünlerin geliştirilmesine yönelik talep artmıştır. Kollajen, toz/parçacıklar, lifler/tüpler, jel/çözeltiler, filmler/zarlar, süngerler, karışımlar (diğer polimerlerle) ve kompozitler (seramiklerle) gibi farklı fiziksel biçimlere kolaylıkla dönüştürülebilir. Kolajen, tıp alanında çok çeşitli uygulamalar bulmuştur: dikişler, hemostatik ajanlar, doku replasmanı ve rejenerasyonu (kemik, kıkırdak, deri, kan damarları, trakea, yemek borusu, vb.), kozmetik cerrahi (dudaklar, cilt), diş kompozitleri, cilt rejenerasyon şablonları, membran oksijenatörleri, kontraseptifler (bariyer yöntemi), biyolojik olarak parçalanabilen matrisler, sinirlerin koruyucu sargısı, implantlar, kornea bandajı, kontakt lensler, ilaç verme, vb.

Özellikle, çeşitli kollajen türleri arasında tip I kollajen, ECM'nin en bol bulunan bileşenidir ve iskele malzemesi olarak kullanılabilir, hücre göçünü, yara iyileşmesini ve doku yenilenmesini destekler. Kemik ECM'si tip I kollajen açısından çok zengin olduğundan, kollajen bazlı bir iskelenin hücre adezyonu, proliferasyonu ve oryantasyonu için gerekli olan doğuştan gelen biyolojik bilgiyi sağladığı ve kemostatik yanıtı desteklediği kemik dokusu mühendisliğinde önemli uygulamalar bulmuştur [29]. Bölüm snippet'leri
Kemik dokusu mühendisliği

İnsan vücudunda kemik, hiyerarşik olarak organize edilmiş karmaşık bir yapıya sahip bir doku ailesine aittir. Kemik, kalsiyum fosfat ( %69-80 ağırlık, başlıca hidroksiapatit), kolajen ( %17-20 ağırlık) ve diğer bileşenlerden (su, proteinler, vb.) oluşur [30]. Doğal kemikler, paralel tip I kollajen nanofibrillerinin ve yüzeylerinde çökeltilmiş HA kristallerinin karmaşık bir birleşimidir [31]. Kemik oluşumunda iki tip hücre önemli bir rol oynar: osteoblastlar (kemik oluşturan) ve osteoklastlar Sonuçlar ve gelecekteki açıklamalar

Kollajen, çeşitli tekniklerle ekstrakte edilebildiği, dokuların doğal ECM'sini içeren lifli bir proteindir. Asidik ortamda hayvan dokularının proteolitik tedavisi (örn. pepsin kullanılarak) en yaygın kullanılan kollajen ekstraksiyon prosedürüdür: kollajen çapraz bağlarını ve ayrıca telopeptidleri parçalayarak kollajeni immünojenik olmayan hale getirir. Doğal kolajen, hücre biyo-tanıması için amino asidik diziler (GFOGER, RGD, vb.) içerdiğinden, yaygın olarak bir malzeme olarak kullanılmaktadır. teşekkürlerYazarlar, AMF'nin hibesi için CRT-Progetto Lagrange tarafından sağlanan bu çalışma için desteği kabul ederler.

Referanslar (134)

K. Gelse ve ark. Kollajenler – yapı, işlev ve biyosentez Adv İlaç Dağıtımı Rev (2003)
B. Brodsky ve ark. Kollajenin lifli formlarının karakterizasyonu T. Miyata ve ark. Biyomalzeme kullanımı için kollajen mühendisliği Klinik Materyalı(1992)
MJ Olszta ve ark.Kemik yapısı ve oluşumu: yeni bir bakış açısı Malzeme Bilimi Müh: R: Raporlar (2007) B. Brodsky ve ark. Kollajen üçlü sarmal Yapısı Matrix Biol (1997)
P. Fratzl Selüloz ve kolajen: liflerden dokulara Curr Opin Kolloid Arayüz Bilimi (2003)
L. Bozec ve ark. Kollajen fibrilleri: nano ölçekli ipler Biyofiz J (2007)
P. Fratzl ve ark. Doğanın hiyerarşik malzemeleri Prog Materyal Bilimi (2007)
CH Lee ve ark. Kollajenin biyomedikal uygulamaları Int J Eczanesi (2001)
AA Stevens Kemik dokusu mühendisliği için biyomalzemeler Bugün Mater (2008)

***maturidi*** · 06 June 2023, 08:04

Kolajen Ailesi

Sylvie Ricard-Blum
Yazar bilgileri Telif hakkı ve Lisans bilgileri Sorumluluk Reddi
Institut de Biologie et Chimie des Protéines, UMR 5086 CNRS, Université Lyon 1, Lyon, 69367, Fransa
Yazışma: E-posta: rf.pcbi@mulb-dracir.s
Git: Soyut

Kollajenler, memelilerde en bol bulunan proteinlerdir. Kollajen ailesi, en az bir üçlü sarmal alan içeren 28 üyeden oluşur. Kollajenler, çoğunun supramoleküler düzenekler oluşturduğu hücre dışı matriste biriktirilir. Dört kollajen, hücre yüzeyinden saçılma yoluyla salınan çözünür formda da bulunan tip II zar proteinleridir. Kollajenler yapısal roller oynarlar ve dokuların mekanik özelliklerine, organizasyonuna ve şekline katkıda bulunurlar. Birkaç reseptör ailesi aracılığıyla hücrelerle etkileşime girerler ve çoğalmalarını, göçlerini ve farklılaşmalarını düzenlerler. Bazı kolajenlerin sınırlı bir doku dağılımı ve dolayısıyla spesifik biyolojik işlevleri vardır.
Kollajenler, memelilerde en bol bulunan proteinlerdir (toplam protein kütlesinin yaklaşık %30'u). Kollajen II'nin Miller ve Matukas (1969) tarafından keşfinden bu yana 26 yeni kollajen tipi bulunmuş ve bunların keşfi moleküler biyoloji ve gen klonlaması ile hızlandırılmıştır. Kollajen ailesi üzerine çeşitli incelemeler yayınlandı ( Miller ve Gay 1982 ; van der Rest ve Garrone 1991 ; Kadler 1995 ; Ricard-Blum ve ark. 2000 , 2005 ; Myllyharju ve Kivirikko 2004 ; Ricard-Blum ve Ruggiero 2005 ; Kadler ve ark. .2007 ; Gordon ve Hahn 2010 ) ve hatta “Kolajen nedir, ne değildir?” (Gay ve Miller 1983 ) hala geçerli olsa da, kolajenlerin yapısı ve biyolojik rolleri hakkında yeni bilgiler veren çok sayıda yanıt sağlanmıştır.

Git: KOLAJEN ÜST AİLESİ

Kollajen süper ailesi, omurgalılarda (I–XXVIII) Romen rakamlarıyla numaralandırılmış 28 üyeden oluşur (Tablo(Tablo 1).1). Yeni bir epidermal kollajen, kollajen XXIX olarak adlandırılmıştır ( Söderhäll ve ark. 2007 ), ancak COL29A1 geninin COL6A5 geni ile özdeş olduğu gösterilmiştir ve a1(XXIX) zinciri, a5(VI) zincirine karşılık gelir ( Gara ve ark. .2008 ). Kollajenlerin ortak yapısal özelliği, yapılarının çoğundan (kollajen I için %96) %10'dan azına (kollajen XII) kadar değişebilen üçlü bir sarmalın varlığıdır. Aşağıdaki tartışmada açıklandığı gibi, kolajen ailesinin çeşitliliği, birkaç a zincirinin, birkaç moleküler izoformun ve tek bir kolajen tipi için supramoleküler yapıların varlığı ve alternatif promotörlerin ve alternatif eklemenin kullanılmasıyla daha da artar. Tablo 1.

kolajen ailesi.

kollajen ben	α1(I), α2(I)	[α1(I)] ₂ , α2(I) [α1(I)] ₃
kollajen II	α1(II)	[α1(II)] ₃
kollajen III	α1(III)	[α1(III)] ₃
kollajen IV	α1(IV), α2(IV), α3(IV), α4(IV), α5(IV), α6(IV)	[α1(IV)] ₂ , α2(IV) α3(IV), α4(IV), α5(IV) [α5(IV)] ₂ , α6(IV)
kollajen V	α1(V), α2(V), α3(V), α4(V) ^a	[α1(V)] ₂ , α2(V) [α1(V)] ₃ [α1(V)] ₂ α4(V) α1(XI)α1(V)α3(XI)
kollajen VI	α1(VI), α2(VI), α3(VI), α4(VI) ^b , α5(VI) ^c , α6(V)
kollajen VII	α1(VII)	[α1(VII)] ₃
kollajen VIII	α1(VIII)	[α1(VIII)] ₂ , α2(VIII) α1(VIII), [α2(VIII)] ₂ [α1(VIII)] ₃ [α2(VIII)] ₃
kollajen IX ^e	α1(IX), α2(IX), α3(IX)	[α1(IX), α2(IX), α3(IX)]
kollajen X	α1(X)	[α1(X)] ₃
kollajen XI	α1(XI), α2(XI), α3(XI) ^d	α1(XI)α2(XI)α3(XI) α1(XI)α1(V)α3(XI)
kollajen XII ^e	α1(XII)	[α1(XII)] ₃
kollajen XIII	α1(XIII)	[α1(XIII)] ₃
kollajen XIV ^e	α1(XIV)	[α1(XIV)] ₃
kollajen XV	α1(XV)	[α1(XV)] ₃
kollajen XVI ^e	α1(XVI)	[α1(XVI)] ₃
kollajen XVII	α1(XVII)	[α1(XVII)] ₃
kollajen XVIII	α1(XVIII)	[α1(XVIII)] ₃
kollajen XIX ^e	α1(XIX)	[α1(XIX)] ₃
kollajen XX ^e	α1(XX)	[α1(XX)] ₃
kollajen XXI ^e	α1(XXI)	[α1(XXI)] ₃
kollajen XXII ^e	α1(XXII)	[α1(XXII)] ₃
kollajen XXIII	α1(XXIII)	[a1(XXIII)] ₃
kollajen XXIV	α1(XXIV)	[α1(XXIV)] ₃
kollajen XXV	α1(XXV)	[α1(XXV)] ₃
kollajen XXVI	α1(XXVI)	[α1(XXVI)] ₃
kollajen XXVII	α1(XXVII)	[α1(XXVII)] ₃
kollajen XXVIII	α1(XXVIII)	[a1(XXVIII)] ₃

Ayrı bir pencerede aç
Bireysel α zincirleri, moleküler türler ve kollajen tiplerinin supramoleküler düzenekleri.

^a α4(V) zinciri yalnızca Schwann hücreleri tarafından sentezlenir.

^b α4(VI) zinciri insanlarda mevcut değildir.

^c α5(VI), α1(XXIX) olarak belirlenmiştir.

^d α3(XI) zinciri, α1(II) zinciriyle aynı diziye sahiptir ancak çeviri sonrası işleme ve çapraz bağlamada farklılık gösterir.

^e FACIT, Kesintili Üçlü sarmallara sahip Fibril İlişkili Kollajenler.

Bir protein kolajenini adlandırma kriterleri iyi tanımlanmamıştır ve bir üçlü sarmal alan içeren diğer proteinler (Tablo(Tablo 2)2) şu ana kadar Roma rakamıyla numaralandırılmamıştır ve tam anlamıyla kollajen ailesine ait değildir . Kollajen benzeri üçlü sarmal alanla bitişik bir tanıma alanı içeren bunlardan bazıları, çözünür savunma kolajenleri olarak adlandırılır ( Fraser ve Tenner 2008 ) ve gliomedin, bir zar kolajeni olarak tanınır ( Maertens ve ark. 2007 ). Tablo 2.

Kollajen benzeri bir alan içeren proteinler.

Tamamlayıcı C1q (alt bileşen alt birimleri A, B, C)	Kollajen benzeri alan C1q alanı	gizli
adiponektin	Kollajen benzeri alan C1q alanı	gizli
Mannoz bağlayıcı protein C	Kollajen benzeri alan C-tipi lektin Sistein açısından zengin alan	gizli
Ficolinler 1, 2 ve 3	Kollajen benzeri alan Fibrinojen benzeri alan	gizli
Asetilkolinesteraz kollajenik kuyruk peptidi (kollajen Q)	Kollajen benzeri alan Prolin açısından zengin ek alan alanı	gizli
Pulmoner sürfaktanla ilişkili proteinler A1 ve A2	Kollajen benzeri alan C tipi lektin	Salgılanmış Hücre dışı matris
Pulmoner sürfaktanla ilişkili protein D	Kollajen benzeri alan C tipi lektin	Salgılanmış Hücre dışı matris
Ektodisplazin A	Kollajen benzeri alan Tip II membran proteini için sinyal çapası Sitoplazmik	Tek geçişli tip II membran proteini
Makrofaj reseptörü (MARCO)	SRCR Kollajen benzeri alan Tip II membran proteini için sinyal çapası Sitoplazmik	Tek geçişli tip II membran proteini
gliomedin	Pro-zengin alan Olfactomedin benzeri alan Kollajen benzeri alan Tip II membran proteini için sinyal çapası	Tek geçişli tip II membran proteini
EMI alanı içeren protein 1	EMI alanı Kolajen benzeri alan	Salgılanmış Hücre dışı matris
Emilin-1	EMI alanı Kollajen benzeri alan C1q alanı	Salgılanmış Hücre dışı matris
Emilin-2	EMI alanı Kollajen benzeri alan C1q alanı	Salgılanmış Hücre dışı matris

Ayrı bir pencerede aç
Adlar, UniProtKB veri tabanında insan proteinleri için belirtilen adlardır ( http://www.uniprot.org/ , yayın 2010_08 - 13 Temmuz 2010). Kollajen Türlerinin Ötesinde: Kollajen Ailesinin Artan Moleküler Çeşitliliği

Kolajenler, arap rakamları ile numaralandırılmış α zincirleri adı verilen üç polipeptit zincirinden oluşur. 28 kollajen tipinin varlığının ötesinde, aynı kollajen tipi için birkaç moleküler izoformun (örn. kollajen IV ve VI) ve iki farklı kollajen tipine ait α zincirlerinden oluşan hibrit izoformların varlığından dolayı kollajen ailesinde daha fazla çeşitlilik oluşur. (tip V/XI molekülleri) (Tablo(Tablo 1).1). Gerçekten de kollajen XI, bir heterotrimere birleştirilmiş üç α zincirinden oluşur (Tablo(Tablo 1),1), ancak α(XI) zinciri vitröz ( Mayne ve diğerleri 1993 ) ve kıkırdakta ( Wu ve diğerleri 2009 ) a1(V) zinciri ile birleşerek tip V/XI hibrit kollajen moleküllerini oluşturur (Tablo(Tablo 1).1). Kıkırdağın doğum sonrası olgunlaşması sırasında α1(V)'de bir artış ve α2(XI)'de bir azalma vardır ( Wu ve ark. 2009 ).

İki alternatif promotörün kullanılması, farklı α1(IX) ve α(XVIII) zincir formları verir ve alternatif ekleme, α1(II), α2(VI), α3(VI), α1(VII)'nin çeşitli izoformlarının varlığına katkıda bulunur. ), α1(XII), α1(XIII), α1(XIV), α1(XIX), α1(XXV) ve α1(XXVIII) zincirleri. Ekleme olayları bazen bir dokuya ve/veya bir gelişim aşamasına özgüdür ve ekleme varyantları kollajen fonksiyonlarını modüle eder. Bazı kollajenler (IX, XII, XIV, XV, XVIII) glikozaminoglikan zincirleri (kondroitin sülfat ve/veya heparan sülfat zincirleri) taşırlar ve aynı zamanda proteoglikanlar olarak kabul edilirler.

Ek fonksiyonel çeşitlilik seviyeleri, (1) kendi biyolojik aktivitelerini sergileyen biyoaktif fragmanları serbest bırakmak için çeşitli kollajen türlerinin proteolitik bölünmesinden ve (2) kollajenlerde etkileşimlerle indüklenen konformasyonel değişiklikler nedeniyle fonksiyonel kriptik bölgelerin açığa çıkmasından kaynaklanmaktadır. hücre dışı proteinler veya glikozaminoglikanlar, multimerizasyon, denatürasyon veya mekanik kuvvetler ( Ricard-Blum ve Ballut 2011 ). Membran kollajenleri, hücre davranışını düzenleyen, transmembran form ve çözünebilir, dökülme ile salınan iki farklı formda bulunur ( Franzke ve ark. 2005 ).

Git: KOLAJENLERİN YAPISAL ORGANİZASYONU

Yaygın Bir Yapısal Motif: Üçlü Sarmal

Kollajen a zincirlerinin boyutu, insan a1(X) ve a3(VI) zincirleri için sırasıyla 662 ila 3152 amino asit arasında değişir ( Ricard-Blum ve diğerleri 2000 ; Gordon ve Hahn 2010 ). Üç α zinciri, homotrimerler oluşturmak için aynı olabilir (örneğin, kollajen II) (Tablo(Tablo 1)1) veya heterotrimerler oluşturmak için farklı (örn. kollajen IX) (Tablo(Tablo 1).1). Fibril oluşturucu kollajenlerin üç a zinciri, bitişik a zincirleri arasında tek kalıntı bir kademeli sağ yönlü üçlü sarmalda bükülmüş üç solak poliprolin II sarmalıdır. Üçlü sarmal, her üç kalıntıda bir glisin varlığı, yüksek prolin ve hidroksiprolin içeriği, zincirler arası hidrojen bağları ve lizin ve aspartat içeren elektrostatik etkileşimler ( Persikov ve diğerleri 2005 ) ile stabilize edilir (Fallas ve diğerleri 2009 ) . Üçlü sarmal sekanslar Gly-XY tekrarlarından oluşur, X ve Y sırasıyla prolin ve 4-hidroksiprolindir. Supramoleküler düzeneklerin oluşumuna katılabilecek 3-hidroksiprolin kalıntılarının yeri kolajen I, II, III ve V/XI'de tanımlanmıştır (Weiss ve ark. 2010). Üçlü sarmal çubuk şeklindedir, ancak Gly-XY kusurlarının (bir ila üç amino asit kalıntısı) ve kesintilerin (kollajen IV zincirlerinde 21-26'ya kadar kesinti) varlığı nedeniyle esnek olabilir, Khoshnoodi ve ark. 2008 ). Bu kesintiler, moleküler düzeyde, kayda değer plastisite ve esneklik ve moleküler tanınmaya sahip yerel bölgelerle ilişkilidir ( Bella ve ark. 2006 ). Kollajenler Çok Alanlı Proteinlerdir

Fibriller kollajenler, bir ana üçlü sarmal alan içerir. Buna karşılık, kesintili üçlü sarmallara (FACIT) sahip fibrille ilişkili kolajenlere, multipleksinlere ve zar kolajen alt ailelerine ait kolajenler, birkaç üçlü sarmal alan içerirŞekil 1). İlk FACIT olan kollajen IX'un keşfi, kollajen alanında büyük bir atılımdı ve üçlü sarmal, kollajenli bölgelerin kollajen olmayan (NC) bölgelere serpiştirilebileceğini (Shaw ve Olsen 1991) ve kollajenlerin çok bölgeli proteinler olduğunu gösterdi (Şekil 1). Kollajen olmayan alanlar, yapısal montaja katılır ve kolajenlere biyolojik aktiviteler verir. Sıklıkla aynı kollajen molekülü içinde tekrarlanırlar ve diğer hücre dışı proteinlerde de bulunurlar. Fibronektin III, Kunitz, trombospondin-1 ve von Willebrand alanları, kollajenlerde en bol bulunanlardır.Şekil 1). Protein-protein etkileşimlerine katılan von Willebrand alanı, kolajen VI, VII, XII, XIV, XX, XXI, XXII ve XXVIII'de bulunur (Şekil 1). Kollajen VI veya VII'nin olgunlaşması sırasında bölünen Kunitz bölgesinin rolü henüz açıklığa kavuşturulmamıştır. Kollajen XXVIII, amino-terminalde von Willebrand bölgeleri ve karboksi-terminalde bir Kunitz bölgesi ile çevrili üçlü sarmal bir bölgeye sahip olması bakımından kollajen VI'ya çok benzer, ancak doku dağılımı kollajen VI'dan daha kısıtlıdır (Veit ve ark. 2006 ) . Dört zar kolajeni (Tablo(Tablo 1)1) bir sitoplazmik alan, bir transmembran alan ve hücre dışı matriste yer alan birkaç üçlü sarmal alan içeren tek geçişli tip II membran proteinleridir (( Franzke ve ark. 2005 ).

Şekil 1.
Kollajenlerin yapısal organizasyonu. Etki alanı bileşimi ve kollajenlerin supramoleküler düzenekleri. COL, Kollajen, üçlü sarmal, alanlar; NC, kollajen olmayan, üçlü sarmal olmayan alanlar. Kollajen VII hariç, karboksiden amino terminale kadar numaralandırılırlar. ( Şekil devamı bir sonraki sayfadadır. ) Trimerizasyon Alanları

Üçlü sarmalın katlanması, kollajen a zincirlerinin doğru seçimini ve hizalanmasını sağlayan ve üçlü sarmalın fermuar benzeri bir tarzda katlanmasını sağlayan trimerizasyon alanlarını gerektirir (Khosnoodi ve ark. 2006 ) . Üçlü sarmalın oluşumu, fibriler kollajenler için karboksil ucundan ve zar kolajenleri için amino ucundan başlatılır ( Khosnoodi ve ark. 2006 ). Ağlar halinde bir araya gelen kolajen IV, VIII ve X'in trimerizasyon alanları, bunların kollajen olmayan karboksi-terminal alanlarıdır. _{[a1(VIII)] 3} ve [a1(X)] ₃ homotrimerlerinin karboksi terminali trimerik NC1 alanlarıon sarmallı bir β sandviçten oluşurlar ve supramoleküler düzeneklerine katılıyor gibi görünen aromatik kalıntıların üç şeridini açığa çıkarırlar ( Bogin ve diğerleri 2002 , Kvansakul ve diğerleri 2003 ) (PDB ID: 1091). Multiplexin alt ailesinin bir üyesi olan kolajen XVIII'in trimerizasyon alanı, kolajen olmayan karboksi terminal (NC1) alanının ilk 54 kalıntısını kapsar. Her zincirin dört p-şeridi, bir a-sarmalı ve kısa bir 3 ₁₀ sarmalı vardır ( Boudko ve ark. 2009 ) (PDB ID: 3HON ve 3HSH). Bu alan, fibriler kolajenlerin trimerizasyon alanından (~250 kalıntı) daha küçüktür ve pikomolar konsantrasyonlarda yüksek trimerizasyon potansiyeli gösterir ( Boudko ve ark. 2009). Diğer multipleksin olan kolajen XV'in trimerizasyon alanı homoloji ile modellenmiştir. Kollajen IX ve XIX'in (FACIT'ler) trimerizasyonu, NC2 alanları tarafından yönetilir (Şekil 1), karboksil ucundan başlayan ikinci kollajen olmayan alan ( Boudko ve diğerleri 2008 , Boudko ve diğerleri 2010 ). Kollajen VI'nın a1, a2 ve a3 zincirlerinin karboksil terminalinde bulunan C1 alt alanı, zincir tanımayı ve trimerik montajı desteklemek için yeterlidir ( Khoshnoodi ve ark. 2006 ).

Git: KOLAJENLERİN SUPRAMOLEKÜLER GRUPLARI

Döner gölgelemeden sonra elektron mikroskobu ile görselleştirildiğinde, kollajen molekülleri, kollajen XII için yaklaşık 75 nm ila kollajen VII için 425 nm arasında değişen uzunluklarda çubuklar olarak görselleştirilir ( Ricard-Blum ve ark. 2000 ). Dokudan ekstrakte edilen kollajen XV'in moleküler yapısı olağandışı bir şekle sahiptir, çoğu molekül düğüm/sekiz figürü/kraker konfigürasyonunda bulunur ( Myers ve ark. 2007 ), ancak rekombinant kollajen XV döner gölgelemede uzamış görünür ( Hurskainen ve ark. al.2010). Kollajen olmayan alanların varlığından kaynaklanan bükülmeler, fibriler olmayan kollajen preparatlarının elektron mikroskobunda gözlenir. Kollajen olmayan alanlar, döner gölgelemeden sonra elektron mikroskobu ile de karakterize edilebilir (örneğin, kolajen XVIII'in trimerik karboksi-terminal NC1 alanı, Sasaki ve diğerleri [1998] ).

Fibril Oluşturan Kolajenler

Kollajenler, supramoleküler düzeneklerine göre alt ailelere ayrılabilir: fibriller, boncuklu filamentler, ankraj fibrilleri ve ağlar (İncir. 2). Çoğu kollajen fibrilleri birkaç kollajen tipinden oluşur ve heterotipik olarak adlandırılır. Kollajen fibrilleri, kıkırdakta kollajen II, XI ve IX veya kollajen II ve III'ten ( Wu ve ark. 2010 ), deride kollajen I ve III'ten ve korneada kollajen I ve V'den yapılır ( Bruckner ve ark. 2010). ). Ayrıca kolajen fibrilleri, kolajenlerin ve kolajen olmayan proteinlerin veya proteoglikanların makromoleküler alaşımları olarak düşünülebilir. Gerçekten de, küçük lösin açısından zengin proteoglikanlar, kollajen V ve XIV gibi fibrilojenezi düzenler ( Wenstrup ve ark. 2004 ; Ansorge ve ark. 2009 ) ve ayrıca kollajen çapraz bağlanmasını etkileyebilir ( Kalamajski ve Oldberg 2010). Fibronektin ve integrinler, kolajen I ve II'nin fibrilojenezi için düzenleyiciler olarak ve kolajen V ve XI, nükleatörler olarak hareket edebilir ( Kadler ve ark. 2008 ). Kolajen fibrilojenez tendonlarda kapsamlı bir şekilde incelenmiştir, ancak fibrilojenezin ilk adımlarının yeri şu ana kadar net bir şekilde tanımlanmamıştır. Fibril ara maddelerinin bir araya getirildiği ve olgun fibrillerin ara maddelerin füzyon süreciyle büyüdüğü hücre dışı bölmelerde yer alabilirler ( Zhang ve ark. 2005 ) veya 28 nm çaplı fibriller içeren Golgi-membran taşıyıcılarda hücre içinde oluşabilirler. fibripozitörler olarak adlandırılan plazma zarı çıkıntılarını hedefleyenler ( Canty ve ark. 2004 ). İki model tartışılmıştır ( Banos ve ark. 2008 ).

Şekil 2.
Kollajenler tarafından oluşturulan supramoleküler düzenekler.

Kollajen fibrilleri, 64-67 nm ( Brückner 2010 ) periyodikliğe (D) sahip bir bantlama modeli gösterir ve kollajen molekülleri, fibriller içinde D kademelidir. Kollajen fibrillerinin çapı, dokuya bağlı olarak yaklaşık 15 nm ile 500 nm veya daha fazla arasında değişir ( Kadler ve ark. 2007 ; Brückner 2010 ). Kollajen XXVII, klasik kollajen fibrillerinden farklı ince çizgisiz fibriller (10 nm çapında) oluşturur ( Plumb ve ark. 2007 ). Kollajen I fibrillerinin mikrofibriler yapısı, sıçan kuyruğu tendonlarının X-ışını kırınımı ile yerinde incelenmiştir ( Orgel ve ark. 2006).). Kolajen I, komşu mikroliflerle birbirine geçen beş molekülden oluşan süper bükümlü mikrolifler oluşturur ve kolajen moleküllerinin yarı-altıgen paketlenmesine yol açar ( Orgel ve diğerleri 2006 ). Buna karşılık, kıkırdak fibrilleri, her biri enine kesitte beş kolajen molekülü içeren on mikrofibrilden oluşan bir halka ile çevrili dört mikrofibrilden (iki kollajen II ve iki kollajen XI) oluşan bir çekirdekten yapılır (Holmes ve Kadler 2006 ) .

Fibril İlişkili Kollajenler

FACIT'ler kendi başlarına fibriller oluşturmazlar, ancak kollajen fibrillerinin yüzeyi ile ilişkilidirler. Kolajen IX, çoğunlukla kollajen II'den oluşan kıkırdak kollajen fibrillerinin yüzeyine kovalent olarak bağlıdır ( Olsen 1997 ) ve kollajen XII ve XIV, kollajen I içeren fibrillerle ilişkilidir. Kollajen XV, bazal membrana çok yakın olan kollajen fibrilleri ile ilişkilidir ve büyük, bantlı fibrilleri, muhtemelen kollajen I ve III içeren fibrilleri birbirine bağlayan bir köprü oluşturur (Amenta ve ark. 2005 ) .

Ağ Oluşturan Kolajenler

Kollajen IV, dört molekülün amino-terminal 7S alanı aracılığıyla tetramerler oluşturmak üzere birleştiği ve iki molekülün karboksi-terminal NC1 alanı aracılığıyla NC1 dimerleri oluşturmak üzere birleştiği bir ağ oluşturur. NC1 alanları trimerik olduğundan, NC1 dimer bir hekzamerdir. _{Kollajen IV montajında ve kollajen [α1(IV)] 2α} (IV) ağının stabilizasyonunda önemli bir rol oynayan NC1 alanının hekzamerik formunun üç boyutlu yapısı belirlenmiştir (Sundaramoorthy ve ark . [ 2002] , PDB ID: 1M3D, Than ve diğerleri [2002] , PDB ID: 1LI1). Kollajen IV'ün kovalent bir Met-Lys çapraz bağı yoluyla stabilize edildiği varsayılmıştır ( Than ve ark. 2002), ancak NC1 alanının (PDB ID: 1T60, 1T61) kristal yapısının daha yüksek bir çözünürlükte yapılan çalışmaları, bunun varlığını doğrulamada başarısız oldu ( Vanacore ve ark. 2004 ). _{Tripsin sindirimi ve kütle spektrometrisi analizinin bir kombinasyonu, Met93 ve Hyl211'i [α1(IV)] 2α2} (IV) ağının NC1 heksamerini stabilize eden kovalent çapraz bağ olarak bağlayan bir S-hidroksilisil-metioninin tanımlanmasına yol açmıştır. ( Vanacore ve ark. 2005 ). _{Diğer kolajen IV ağları, iki moleküler izoformun [a1(IV)] 2} α2(IV) ve [a5(IV)] ₂ α6(IV) ve α3(IV)α4(IV) birleşiminden kaynaklanır. α5(IV) kendisi ile ( Borza ve ark. 2001). Kollajen VIII ve X, sırasıyla Descemet zarında ve hipertrofik kıkırdakta altıgen ağlar oluşturur. Kollajen VI, boncuklu lifler oluşturur ve kolajen VII, epidermisi dermise bağlayan ankraj lifleri halinde birleşir ( Ricard-Blum ve ark. 2000 ; Gordon ve Hahn 2010 ;İncir. 2).

Bazı kollajenler, farklı moleküler düzeneklere katılır. Kollajen XVI, deride fibrillin-1 içeren mikrofibrillerin bir bileşeni iken, kıkırdakta kollajen II ve XI içeren ince, zayıf bantlı fibrillere dahil edilir (Kassner ve ark. 2003 ) . Fibril ilişkili bir kolajen olan Collagen XII'nin zebra balığındaki bazal membranlarla ilişkili olduğu bildirilmiştir ( Bader ve ark. 2009 ). Birkaç kollajenin supramoleküler düzenekleri, çizgili kollajen fibrillerine sıkı bir şekilde bağlı olan ankoraj fibrilleri için gösterildiği gibi etkileşime girebilir ( Villone ve ark. 2008 ).

Git: KOLAJEN BİYOSENTEZİ

Kollajen biyosentezi, kısa, sarmal olmayan bir N-telopeptid, merkezi üçlü sarmal, bir C-telopeptid ve bir karboksi-terminal propeptit tarafından takip edilen bir amino-terminal propeptitten oluşan prokollajen molekülleri olarak sentezlenen fibril oluşturucu kolajenler için kapsamlı bir şekilde incelenmiştir. . Bireysel proa zincirleri , üçlü sarmalın oluşumuyla durdurulan çok sayıda post-translasyonel modifikasyona (prolin ve lizin kalıntılarının hidroksilasyonu, lizin ve hidroksilizin kalıntılarının glikosilasyonu, tirozin kalıntılarının sülfatlanması, Myllyharju ve Kivirikko 2004 ) tabi tutulur. Isı şoku proteini 47 (HSP47), endoplazmik retikulumda prokollajene bağlanır ve prokollajenin spesifik bir moleküler şaperonudur ( Sauk ve ark. 2005). Prokollajen üçlü sarmalının vücut sıcaklığında stabilizasyonu, üçlü sarmal başına 20'den fazla HSP47 molekülünün bağlanmasını gerektirir ( Makareeva ve Leikin 2007 ). Son zamanlarda hücre içi Salgılanan Asidik ve Sistein Açısından Zengin Proteinin (SPARC) bir kollajen şaperon olabileceği öne sürülmüştür çünkü prokollajenlerin üçlü sarmal alanına bağlanır ve yokluğu dokularda kollajen birikiminde kusurlara yol açar (Martinek ve ark. 2007) . ).

Prokollajenlerin her iki propeptidi de olgunlaşma süreci sırasında bölünür ( Greenspan 2005 ). N-propeptit, A Disintegrin And Metalloproteinase with Trombospondin motifs (ADAMTS) familyasına ait prokollajen N-proteinazlar tarafından bölünür, proa1(V) zincirinin N-propeptidi hariç, aynı zamanda Kemik olarak da adlandırılan prokollajen C-proteinaz tarafından bölünür. Morfogenetik Protein-1 (BMP-1) ( Hopkins ve ark. 2007 ). BMP-1, furin tarafından işlenen proα1(V) zincirinin karboksi-terminal propeptidi dışında, prokollajenlerin karboksi-terminal propeptidini ayırır. Telopeptitler, çapraz bağlanmanın meydana geldiği bölgeleri içerir. Bu süreç, lisil oksidaz ailesinin enzimleri tarafından katalize edilen lisil ve hidroksilsil kalıntılarının oksidatif deaminasyonu ile başlatılır ( Mäki 2009).

Git: KOLLAJENLERİN KOVALENT ÇAPRAZ BAĞLANMASI

Kollajen, ∼%90 esnekliğe sahip elastik bir protein olarak kabul edilir. Böylece kollajen fibrilleri geri dönüşümlü olarak deforme olabilir ve mekanik özellikleri kuvvet spektroskopisi ile araştırılabilir ( Gutsmann ve diğerleri 2004 ). Fibril oluşturucu kolajen I, II, III, V ve XI'in mekanik özellikleri, (1) Disülfit bağları (kollajen III, IV, VI, VII ve XVI'da); (2) oluşumu kolajen I, III, V/XI ve VII'de transglütaminaz-2 tarafından katalize edilen N ^{e (y-glutamil)lizin izopeptit (}Esposito ve Caputo 2005 ); (3) lisil oksidaz yoluyla üretilen indirgenebilir ve olgun çapraz bağlar ; ve (4) gelişmiş glikasyon son ürünleri ( Avery ve Bailey 2006). Ayrıca, kollajen IV'te bir sülfilimin (-S=N-) bağı içeren bir hidroksilizin-metiyonin çapraz bağı tanımlanmıştır ( Vanacore ve ark. 2009 ).

Lizil aracılı çapraz bağlanma, lizin, hidroksilizin ve histidin kalıntılarını içerir ve aynı tipe veya farklı tiplere (I/II, I/III, I/V, II) ait kollajen molekülleri arasında molekül içi ve moleküller arası seviyelerde meydana gelir. /III, II/IX, II/XI ve V/XI) ( Eyre ve diğerleri 2005 ; Wu ve diğerleri 2009 , 2010 ). Çapraz bağlanma, kollajene özgü olmaktan çok dokuya özgüdür. Yeni sentezlenen kollajenlerde indirgenebilir, iki işlevli, çapraz bağlar (aldiminler ve keto-iminler) oluşur ve bunlar kendiliğinden indirgenemez üç işlevli çapraz bağlara, kemik ve kıkırdakta piridinolin ve deoksipiridinolin'e, kemikte pirol çapraz bağlarına ve histidinohidroksilizinonorlösine olgunlaşır. cilt ( Eyre ve Wu 2005 ; Robins 2007) (Şek. 3). Kıkırdakta bir arginin tortusunun katkısı nedeniyle arginolin adı verilen bir arginil ketoimin eklentisi olan başka bir olgun çapraz bağ tanımlanmıştır ( Eyre ve diğerleri 2010 ) (Şek. 3). Çapraz bağ olgunlaşması, kesme gerilimine karşı ilave direnç sağlar. Piridinolin ve deoksipiridinolin, osteoporoz gibi kemik hastalıkları olan hastalarda kemik rezorpsiyonunun idrar belirteçleri olarak kullanılır ( Saito ve Marumo 2010 ).

Resim, illüstrasyon vb. tutan harici bir dosya. Nesne adı cshperspect-ECM-004978_F3.jpg'dir.

Figür 3.
kollajen çapraz bağlar. Lizil aracılı olgun çapraz bağlar: argoline, deoksipiridinolin, piridinolin ve histidinohidroksilisinonorlösin. Gelişmiş glikasyon son ürünleri: glikozpan ve pentosidin.

Kollajenler, glikasyon ile modifiye edilen uzun ömürlü proteinlerdir ( Avery ve Bailey 2006 ). Glikasyon yaşla birlikte artar ve çeşitli gelişmiş glikasyon son ürünleri, ilerici çözünmezliğe ve yaşlı dokularda kollajenlerin artan sertliğine katkıda bulunan çapraz bağlar olarak işlev görür. Kollajenlerde iki lizin-arginin çapraz bağı, pentosidin (ribozdan oluşan bir floresan ürün) ve glikozpan (glikozdan oluşan bir floresan olmayan ürün) tanımlanmıştır. Yaşlanmış cilt kollajeninde en fazla bulunan çapraz bağ olan glukozepan, yaşlıların cildindeki beş kollajen molekülünden birini çapraz bağlayabilir ( Sjöberg ve Bulterijs 2009 ).

Git: KOLAJEN BOZUNMASI

Matris metalloproteinazlar (MMP'ler), metzincin süper ailesine ait çinko bağımlı endopeptidazlardır. Fizyolojik (gelişim ve doku onarımı) ve patolojik (tümör oluşumu ve metastaz) süreçlere katılırlar. Fibril oluşturan kollajenler I, II ve III, üç çeyrek ve dörtte bir büyüklüğünde fragmanlar oluşturan MMP-1 (interstisyel kollajenaz), MMP-8 (nötrofil kollajenaz), MMP-13 (kollajenaz 3) tarafından bölünür ve membran bağlantılı MMP-14. MMP-2 ayrıca kollajen I'i parçalayabilir ( Klein ve Bischoff 2010 ). Kollajen II, MMP-13'ün tercihli bir substratıdır, oysa kollajen I ve III, MMP-1 ve MMP-8 tarafından tercihen bölünür ( Klein ve Bischoff 2010). Denatüre kollajenler ve kollajen IV, MMP-2 ve MMP-9 (sırasıyla 72-kDa ve 92-kDa jelatinazlar olarak da bilinir) tarafından parçalanır. Kollajen I'in [a1(I)]2a2(I) heterotrimerinin aksine, [a2(I)] ₃ homotrimeri _memeli kollajenazları tarafından bozulmaz. Bunun nedeni, homotrimerin MMP-1 tarafından yerel üçlü sarmalın çözülmesine karşı direncidir çünkü MMP bölünme bölgesinin yakınında daha yüksek üçlü sarmal stabilitesine sahiptir ( Han ve ark. 2010 ). MMP'ler ayrıca tam uzunlukta kolajenlerden endostatin ve tumstatin gibi biyoaktif fragmanların veya matriskriptinlerin salınmasına da katkıda bulunur ( Ricard-Blum ve Ballut 2011 ). Toplu olarak şeddazlar olarak adlandırılan başka bir enzim grubu ( Murphy 2009) membran kollajenlerinin ekto alanını çözünür formlar olarak serbest bırakır.

Git: KOLAJEN RESEPTÖRLERİ

Kolajenler hücre dışı matriste biriktirilir, ancak birkaç reseptör ailesi aracılığıyla hücre-matriks etkileşimlerine katılırlar ( Heino ve diğerleri 2007 , 2009 ; Humphries ve diğerleri 2006 ; Leitinger ve Hohenester 2007 ). Bunlar, integrinlerin ligandları, içsel kinaz aktivitelerinden yoksun hücre yapışma reseptörleridir. Kollajenler, GFOGER benzeri diziler aracılığıyla bir αA alanı (α1, α2, α10 ve α11) içeren dört alt birimden biri ile birleştirilmiş bir β1 alt birimi içeren integrinlere bağlanır, O hidroksiprolindir (Humphries ve diğerleri 2006; Heino ve diğerleri 2007 )). α5β1 ve αvβ1 integrinleri tarafından tanınan ancak "klasik" kollajen reseptörleri tarafından tanınmayan ( Heino ve ark. 2007 ), kollajen XVII'nin dış bölgesindeki KGD gibi kollajenlerde başka tanıma sekansları vardır. Kollajenlerin proteolitik bölünmesinden kaynaklanan çeşitli biyoaktif fragmanlar avβ3, avβ5, a3β1 ve a5β1 integrinlerinin ligandlarıdır ( Ricard-Blum ve Ballut 2011 ).

Kolajen I-III aynı zamanda tirozin kinaz aktivitelerine sahip olan dimerik diskoidin reseptörleri DDR1 ve DDR2'nin ligandlarıdır ( Leitinger ve Hohenester 2007 ). I-III kollajenlerindeki ana DDR2 bağlama bölgesi, bir GVMGFO motifidir ( Heino ve ark. 2009 ). DDR2'nin discoidin alanına (DS) bağlı bir üçlü sarmal kollajen peptidin kristal yapısı, kollajen bağlanmasıyla indüklenen DDR2 yüzey halkalarının yapısal değişikliklerini içerebilen DDR aktivasyon mekanizması hakkında bilgi sağlamıştır (Carafoli ve ark. 2009 ) ( PDB Kimliği: 2WUH). Aktivasyon, dimerdeki her iki DS alanının aynı anda tek bir kolajen üçlü sarmala bağlanmasından kaynaklanabilir veya DS alanları, kolajeni bağımsız olarak bağlayabilir ( Carafoli ve ark. 2009)). DDR1 ve DDR2'nin çözünür hücre dışı alanları, fibrilojenezi inhibe ederek hücre dışı matriste kollajen birikimini düzenler ( Flynn ve ark. 2010 ). DDR2, kalıcılık uzunluklarını ve Young modüllerini azaltarak kolajen I liflerinin mekanik özelliklerini etkiler ( Sivakumar ve Agarwal 2010 ).

Kollajenler, trombositler üzerindeki eşleştirilmiş immünoglobulin benzeri reseptör ailesinin bir üyesi olan glikoprotein VI'ya (GPVI) bağlanır ( Heino ve diğerleri 2007 ) ve inhibitör lökositle ilişkili immünoglobülin benzeri reseptör-1'e (LAIR-1, Lebbink ve diğerleri) bağlanır. ark. 2006 ). Her iki reseptör de kollajenlerdeki GPO motifini tanır. LAIR-1'in ligandları, fibriler kollajenler I, II ve III ve zar kollajenleri XIII, XVII ve XXIII'tür. Kollajen I ve III, LAIR-1'in fonksiyonel ligandlarıdır ve in vitro olarak immün hücre aktivasyonunu inhibe eder. LAIR-1, kollajen II ve III üzerindeki birçok yeri bağlar ( Lebbink ve ark. 2009 ). LAIR-1 ve LAIR-2, kolajen I ve III için yüksek afiniteli reseptörlerdir. Onlara GPVI'dan daha yüksek afinite ile bağlanırlar ( Lebbink ve ark. 2006 ,Lebbink ve ark. 2008 ), ancak kollajen bağlanmasında merkezi olan üç LAIR-1 amino asidi GPVI'de korunur ( Brondijk ve ark. 2010 ). Fibril oluşturan kollajenler ve kollajen IV ayrıca, kollajenin içselleştirilmesine aracılık eden makrofaj mannoz-reseptör ailesinin bir üyesi olan Endo180'in (ürokinaz tipi plazminojen aktivatörü ile ilişkili protein) ligandlarıdır (Leitinger ve Hohenester 2007; Heino ve ark . 2009 ) . Reseptörlere bağlanan kollajen sekanslarının tanımlanması, Farndale ve diğerleri tarafından geliştirilen Araç Setlerinden (insan kollajenleri II ve III'ün tüm üçlü sarmal alanını kapsayan örtüşen sentetik trimerik peptidler) faydalanmıştır . (2008) .

Git: KOLAJENLERİN FONKSİYONLARI

Fibril kollajenler omurgalılarda en bol bulunan kollajenlerdir ve derideki gerilme mukavemeti ve bağlarda çekme direnci gibi dokuların moleküler mimarisine, şekline ve mekanik özelliklerine katkıda bulunarak yapısal bir rol oynarlar (Kadler 1995, Ricard - Blum ve diğerleri 2000 ). Bir zamanlar "minör" kolajenler olarak adlandırılan birkaç kolajen, çok küçük miktarlarda bulunmalarına rağmen doku bütünlüğü için çok önemlidir. Kollajen IX, yetişkin eklem kıkırdağında bulunan kollajenin %1'ini içerir ( Martel-Pelletier ve ark. 2008 ) ve cilt bütünlüğü için çok önemli olan kollajen VII, derideki toplam kollajenlerin sadece yaklaşık %0.001'ini oluşturur ( Bruckner-Tuderman ve ark. 1987)). Fazla kollajen, fibroz sırasında hücre dışı matriste biriktirilir ve fibrilojenez, kollajen moleküllerinin telopeptid aracılı etkileşimlerini bloke ederek fibrozu sınırlamak için yeni bir hedeftir ( Chung ve ark. 2008 ). Kollajenler artık üçlü bir sarmal, bantlı fibriller veya yapısal ve yapı iskelesi rolüyle sınırlı değildir. Hynes (2009) tarafından hücre dışı matris için belirtildiği gibi , kollajenler "sadece güzel fibriller" değildir. Kollajenler, birkaç reseptör aracılığıyla hücrelerle etkileşime girer ve reseptörlerinin bağlanması yoluyla hücre büyümesi, farklılaşması ve göçünün düzenlenmesindeki rolleri iyi belgelenmiştir.

Kısıtlı doku dağılımına sahip bazı kollajen türleri, spesifik biyolojik fonksiyonlar sergiler. Kolajen VII, bağlayıcı fibrillerin bir bileşenidir ve dermal-epidermal adezyona katılır. Hipertrofik kıkırdakta ifade edilen kollajen X, endokondral ossifikasyonda rol oynar ve kondro-osseöz bileşkede hematopoietik bir nişin kurulmasına katkıda bulunur (Sweeney ve ark. 2010 ). Kollajen XXII, iskelet ve kalp kasındaki miyotendinöz bağlantı gibi sadece doku bağlantı noktalarında bulunur ( Koch ve ark. 2004).). COL22A1 ile böbrek fonksiyonunun hızlı bir şekilde değerlendirilmesi için en önemli biyobelirteç olan serum kreatinin seviyesi arasında bir ilişki, genom çapında verilerin bir meta-analizinde tespit edilmiştir. Bu ilişki, kas kütlesi oluşumu ile kreatinin seviyeleri arasındaki biyolojik ilişkiyi yansıtıyor olabilir ( Pataro ve ark. 2010 ). Kollajen XXIV, osteoblast farklılaşmasının ve kemik oluşumunun bir belirtecidir ( Matsuo ve ark. 2008 ) ve kollajen XXVII'nin yetişkinlikte esas olarak kıkırdak ile sınırlı olduğu görülmektedir. Kıkırdak kalsifikasyonu ile ilişkilidir ve iskelet oluşumu sırasında kıkırdağın kemiğe geçişinde rol oynayabilir ( Hjorten ve ark. 2007).). İskelet oluşumundaki rolü, vertebral mineralizasyonda ve postembriyonik eksenel büyümede rol oynadığı zebra balığında doğrulanmıştır ( Christiansen ve ark. 2009 ). α5(VI) zinciri, atopik dermatit, kronik enflamatuvar cilt bozukluğu ve alerjik hastalık belirtisi olan hastaların dış epidermisinde eksprese edilmez, bu da epidermisin bütünlüğüne ve işlevine katkıda bulunduğunu düşündürür (Söderhäll ve ark. 2007 ) . COL6A5/COL29A1'in atopi ile ilişkisi genetik düzeyde doğrulanmıştır ( Castro-Giner ve ark. 2009 ). Kollajen XVIII'in a1 zincirini kodlayan gen de atopi için yeni bir potansiyel aday gen olarak tanımlanmıştır ( Castro-Giner ve ark. 2009 ).

Dört zar kolajeni farklı işlevleri yerine getiriyor gibi görünmektedir. Kollajen XIII, kemik oluşumunu etkiler ve kemik kütlesinin düzenlenmesini mekanik kullanıma bağlamada bir işleve sahip olabilir ( Ylönen ve ark. 2005 ). Kollajen XVII, hemidesmozomun önemli bir yapısal bileşenidir ( Has ve Kern 2010 ), kolajen XXIII ise prostat kanseri nüksü ve uzak metastazlarla ilişkilidir ( Banyard ve ark. 2007 ). Bununla birlikte, zar kolajenleri XIII, XVII ( Seppänen ve diğerleri 2006 ) ve XXV ( Hashimoto ve diğerleri 2002 ) nöronlarda veya nöronal yapılarda ifade edilir ve kolajen XXVIII ağırlıklı olarak nöronal dokuda ifade edilir ( Veit ve diğerleri 2006)). Kolajen IV, sinir-kas kavşağında bir presinaptik düzenleyici olarak rol oynadığında, omurgalı sinir sisteminin gelişiminde kolajenlerin yeni rolleri bulunmuştur ( Fox ve ark. 2007 , 2008 ). Kollajen XIX, merkezi nöronlar tarafından eksprese edilir ve hipokampal sinapsların oluşumu için gereklidir ( Su ve ark. 2010 ). Birkaç kollajen (IV, VI, XVIII ve XXV), Alzheimer hastalığı olan hastaların beyinlerinde amiloid β peptidine bağlandıkları yerde birikir. Ayrıca, COL25A1 geni ile Alzheimer hastalığı riski arasındaki ilişkinin genetik kanıtı vardır ( Forsell ve ark. 2010 ). Kollajen VI, nöronları Aβ toksisitesine karşı koruyor gibi görünmektedir ( Cheng ve ark. 2009 ).

Git: KOLAJENLERİN MATRİKRİPTİNLERİ

Kollajenlerin proteolitik bölünmesiyle salınan biyoaktif fragmanlar, gelişim, anjiyogenez, tümör büyümesi ve metastaz ve doku onarımı gibi bir dizi fizyolojik ve patolojik süreci düzenler (Nyberg ve ark. 2005; Ricard- Blum ve Ballut 2011 ). Matrikriptinler adı verilen bu parçalar, çoğu ana moleküllerinden farklı biyolojik aktivitelere sahip oldukları için kollajenlerin fonksiyonel çeşitliliğini arttırır. Tek bir kollajen tipi birkaç matriskriptine (kollajen IV) yol açabilir (Tablo(Tablo 3).3). Çoğu kollajen matriskriptin, bazal membran kollajenlerinden (kollajen IV, VIII ve XVIII) türetilir (Tablo(Tablo 3)3) veya bazal membran bölgesinde yer alır (kollajenler XV ve XIX) ve antianjiyojenik ve antitümöral özellikler gösterir ( Nyberg ve ark. 2005 , Ricard-Blum ve Ballut 2011 ). Kollajen XVIII'in karboksi-terminal fragmanı olan endostatin ve a3(IV) zincirinin karboksi-terminal alanı olan tumstatin kapsamlı bir şekilde incelenmiştir. Furin benzeri proprotein dönüştürücüler (kollajenler XIII, XXIII, XXV) veya ADAM-9 ve ADAM-10 (kollajen XVII) ( Franzke ve ark. 2009 ) nedeniyle dökülme yoluyla salınan membran kollajenlerinin hücre dışı alanları parakrin aktiviteler gösterir ve olabilir matriskriptinler olarak kabul edilir (Tablo(Tablo 3).3). Matricryptinler potansiyel ilaçlardır ve bir endostatin türevi olan Endostar, 2005 yılında Çin'de küçük hücreli dışı akciğer kanserinin kemoterapi ile birlikte tedavisi için onaylanmıştır ( Ling ve ark. 2007 ). Tablo 3.

Kollajenlerin ana matriskriptinleri.

kollajen IV	α1(IV) zincir	tutuklamak	NC1
	α2(IV) zinciri	kanstatin	NC1
	α3(IV) zincir	tumstatin	NC1
	α4(IV) zinciri	Tetrastatinler 1-3
	α5(IV) zinciri	Pentastatinler 1-3
	α6(IV) zinciri	NC1 α6(IV) Hekzastatinler 1-2	NC1
kollajen VIII	α1(VIII) zinciri	Vastatin	NC1
kollajen XV	α1(XV) zincir	Dinlenmek	NC1
kollajen XVIII	α1(XVIII) zinciri	endostatin	NC1
kollajen XIX	α1(XIX) zincir		NC1

Ayrı bir pencerede aç
Git: KOLAJENLERİN GENETİK VE GENETİK HASTALIKLARI

Birkaç otoimmün bozukluk, kollajenlere yönelik otoantikorları içerir. Kolajen VII, epidermolizis bülloza akizitasının otoantijenidir ( Ishii ve ark. 2010 ) ve kollajen XVII, ciltte kabarma hastalığı olan büllöz pemfigoidin ana otoantijenidir ( Franzke ve ark. 2005 ). a3(IV) zincirinin NC1 alanı, glomerülonefrit ve akciğer kanaması ile karakterize edilen Goodpasture sendromlu hastalarda bulunan antiglomerüler bazal membran antikorları tarafından tanınan epitopları içerir (Khoshnoodi ve ark. 2008 ) . Akciğer nakli başarısızlığının en yaygın nedeni olan bronşiolit obliterans sendromu, kolajen V'e karşı güçlü bir hücresel bağışıklık tepkisi ile ilişkilidir ( Burlingham ve ark. 2007 ).

Pek çok hastalığa kolajen α zincirlerini kodlayan genlerdeki mutasyonlar neden olur (Tablo(Tablo4)4) ( Lampe ve Bushby 2005 ; Callewaert ve diğerleri 2008 ; Bateman ve diğerleri 2009 ; Carter ve Raggio 2009 ; Fine 2010 ). Kollajen I, II ve III genlerinin mutasyonları, insan kollajen mutasyon veritabanında ( Dalgleish 1997 , 1998 ) ve genetik verileri fibriler kolajenlerdeki moleküler fonksiyona bağlayan COLdb veritabanında ( Bodian ve Klein 2009 ) kataloglanmıştır . Osteogenezis imperfekta öldürücü mutasyonlar bakımından zengin bölgeler, tip I kollajenin sarmal alanındaki integrinler ve proteoglikanlar için kollajen bağlama bölgeleriyle hizalanır ( Marini ve ark. 2007)). Mutasyonlar, hücre dışı matrisi, salgılanan kolajen(ler)in miktarını azaltarak, mutant bir kolajenin salgılanması yoluyla moleküler ve supramoleküler düzeneği bozarak veya endoplazmik retikulum stresini ve katlanmamış protein yanıtını uyararak etkiler (Bateman ve ark. 2009 ) . Tablo 4.

Kollajen genlerindeki mutasyonlar nedeniyle genetik hastalıklar.

COL1A1 COL1A2	Osteogenesis imperfekta Ehlers-Danlos sendromu	Marini ve ark. (2007) Dalgleish (1997 , 1998 ) www.le.ac.uk/genetics/collagen Bodian ve Klein (2009) http://collagen.stanford.edu/
COL2A1	Spondiloepifiz displazisi Spondiloepimetafiz displazisi, Akondrojenez, hipokondrojenez Kniest displazisi, Stickler sendromu	Bodian ve Klein (2009) http://collagen.stanford.edu/
COL3A1	Ehlers-Danlos sendromu	Dalgleish (1997 , 1998 ) www.le.ac.uk/genetics/collagen Bodian ve Klein (2009) http://collagen.stanford.edu/
COL4A1	Ailesel porensefali Nefropati, anevrizmalar ve kas krampları sendromlu kalıtsal anjiyopati	Van Agtmael ve Bruckner-Tuderman (2010)
COL4A3 COL4A4	Alport sendromu Benign ailesel hematüri	Van Agtmael ve Bruckner-Tuderman (2010)
COL4A5 COL4A6	Alport sendromu Leiomyomatozis	Bateman ve ark. (2009) , Van Agtmael ve Bruckner-Tuderman (2010)
COL5A1 COL5A2	Ehlers-Danlos sendromu	Callewaert ve ark. (2008)
COL6A1 COL6A2 COL6A3	Bethlem miyopatisi Ullrich konjenital müsküler distrofi	Lampe ve Bushby (2005)
COL7A1	Distrofik epidermolizis bülloza	Güzel (2010)
COL8A2	Kornea endotel distrofileri	Bateman ve ark. (2009)
COL9A1 COL9A2	Çoklu epifiz displazisi	Carter ve Raggio (2009)
COL9A3	Çoklu epifiz displazisi Otozomal resesif Stickler sendromu	Carter ve Raggio (2009)
COL10A1	Schmid metafiz kondrodisplazisi	Hibe (2007)
COL11A1	Stickler sendromu Marshall sendromu	Carter ve Raggio (2009)
COL11A2	Stickler sendromu Marshall sendromu Otospondilomegaepifizal displazi Sağırlık	Carter ve Raggio (2009)
COL17A1	Junctional epidermolysis bullosa-diğer	Has ve Kern (2010)
COL18A1	Knobloch sendromu	Nicolae ve Olsen (2010)

Ayrı bir pencerede aç
Git: SON SÖZLER

Son 40 yılda, kolajen alanı, Michael Grant (2007) tarafından anlatıldığı gibi, kolajen kimyasından hücre tedavisine doğru evrildi . Yirmi sekiz kolajen türü tanımlanmış ve moleküler düzeyde karakterize edilmiştir. İşlevleri ya doğrudan analizler yoluyla ya da nakavt farelerin üretilmesinden ve kolajenleri kodlayan genlerdeki mutasyon(lar) nedeniyle genetik hastalığı olan hastaların dokularında meydana gelen kusurların bilgisinden belirlenmiştir. Hücre tedavisi resesif distrofik epidermolizis bülloza ( Kern ve ark. 2009 ; Conget ve ark. 2010 ) ve osteogenezis imperfekta ( Niyibizi ve Li 2009) için ümit verici sonuçlar vermektedir.). Kollajenlerin hücre dışı ve hücre yüzeyi ortaklarıyla uyumlu bir şekilde nasıl çalıştığını anlamak için küresel, bütünleştirici bir yaklaşıma ihtiyaç vardır. Ligand bağlama bölgeleri, fonksiyonel alanlar ve mutasyonlar, hücre etkileşimi alanlarından ve matris etkileşim alanlarından oluşuyor gibi görünen kollajen I fibrili üzerinde haritalanmıştır ( Sweeney ve ark. 2008 ). Kollajen fibril boyunca kollajen alanlarının yapılarını ve fonksiyonlarını tanımlamak, kollajen fibril fonksiyonlarına ve bunların olası modülasyonuna, özellikle kollajen fibrilojenezinin fibrozu sınırlamak için yeni bir hedef olduğu fibroproliferatif hastalıklarda yeni bilgiler sağlayacaktır (Chung ve ark. 2008) .). Kollajen ve diğer proteinler arasındaki bağlanma kuvveti, atomik mikroskopi ile hesaplanabilir ve bu ölçümler, kinetik, afinite ve termodinamik verilere ek olarak, biyolojik süreçlerde yer alan etkileşimleri hiyerarşik hale getirmek için kullanılabilir. Kolajenler ve diğer hücre dışı biyomoleküller üzerindeki etkileşim verileri, MatrixDB ( //matrixdb.ibcp.fr ) ( Chautard ve ark. 2009 ) adlı bir veri tabanında saklanır . Bu veriler, bir molekülün, bir dokunun veya bir hastalığın hücre dışı etkileşim ağlarını oluşturmak ve işlevsel hipotezler oluşturmak için kullanılabilir. Bir proteinin bağlanma ortaklarını belirlemek için yeni araçlar (yüzey plazmon rezonans görüntüleme ile incelenen protein ve glikozaminoglikan dizileri ( Faye ve ark. 2009 , 2010)) ve integrin adezyon reseptörleri ile ilişkili kompleksleri izole etmeye yönelik bir proteomik iş akışı ( Humphries ve ark. 2009 ), sistem biyolojisi düzeyinde kolajenlerin işlevlerinin deşifre edilmesinde yardımcı olacaktır.

Git: TEŞEKKÜRLER

Romain Salza'ya (UMR 5086 CNRS-University Lyon 1, France) taslağın şekillerini çizdiği için ve David J. Hulmes'e (UMR 5086 CNRS - University Lyon 1, France) el yazmasını eleştirel okuması ve önerileri için minnetle teşekkür ederiz. .

Git: Dipnotlar

Editörler: Richard Hynes ve Kenneth Yamada

Ekstra Hücresel Matris Biyolojisi Üzerine Ek Perspektifler www.cshperspectives.org adresinde mevcuttur.

Git: REFERANSLAR

Amenta PS, Scivoletti NA, Newman MD, Sciancalepore JP, Li D, Myers JC 2005. İnsan dokularında proteoglikan-kolajen XV'in bazal membrana bitişik bantlı kolajen liflerini birbirine bağladığı görülür . J Histochem Cytochem 53 : 165–176 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Ansorge HL, Meng X, Zhang G, Veit G, Sun M, Klement JF, Beason DP, Soslowsky LJ, Koch M, Birk DE 2009. Tip XIV kolajen, fibrillogenezi düzenler: null farelerde erken kolajen fibril büyümesi ve doku işlev bozukluğu . J Biol Chem 284 : 8427–8438 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Avery NC, Bailey AJ 2006. Maillard reaksiyonunun kollajenin fiziksel özellikleri ve hücre etkileşimleri üzerindeki etkileri . Pathol Biol 54 : 387–395 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Bader HL, Keene DR, Charvet B, Veit G, Driever W, Koch M, Ruggiero F 2009. Zebra balığı kollajen XII, embriyonik bağ dokusu kılıflarında (fasya) ve bazal membranlarda bulunur . Matrix Biol 28 : 32–43 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Banos CC, Thomas AH, Kuo CK 2008. Tendon gelişiminde kollajen fibrillojenezi: Mevcut modeller ve fibril düzeneğinin düzenlenmesi . Doğum Kusurları Res C Embriyo Bugün 84 : 228–244 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Banyard J, Bao L, Hofer MD, Zurakowski D, Spivey KA, Feldman AS, Hutchinson LM, Kuefer R, Rubin MA, Zetter BR 2007. Kollajen XXIII ekspresyonu, prostat kanseri nüksü ve uzak metastazlar ile ilişkilidir . Clin Cancer Res 13 : 2634–2642 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Bateman JF, Boot-Handford RP, Lamandé SR 2009. Bağ dokularının genetik hastalıkları: ECM mutasyonlarının hücresel ve hücre dışı etkileri . Nat Rev Genet 10 : 173–83 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Bella J, Liu J, Kramer R, Brodsky B, Berman HM 2006. Kollajen üçlü sarmalındaki Gly-X-Gly kesintilerinin konformasyonel etkileri . J Mol Biol 362 : 298–311 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Bodian DL, Klein TE 2009. COLdb, genetik verileri fibriler kolajenlerdeki moleküler işleve bağlayan bir veritabanı . Hum Mutat 30 : 946–951 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Bogin O, Kvansakul M, Rom E, Singer J, Yayon A, Hohenester E 2002. Kollajen X NC1 alan trimerinin kristal yapısından Schmid metafizeal kondrodisplaziye bakış . Yapı 10 : 165–173 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Borza DB, Bondar O, Ninomiya Y, Sado Y, Naito I, Todd P, Hudson BG 2001. Kollajen IV'ün NC1 alanı, düz kas bazal membranlarında α1, α2, α5 ve α6 zincirlerinden oluşan yeni bir ağı kodlar . J Biol Chem 276 : 28532–28640 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Boudko SP, Engel J, Bächinger HP 2008. Kollajen XIX NC2 alanının trimerizasyonu ve üçlü sarmal stabilizasyonu . J Biol Chem 283 : 34345–34351 [ Ücretsiz PMC makalesi ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Boudko SP, Sasaki T, Engel J, Lerch TF, Nix J, Chapman MS, Bächinger HP 2009. İnsan kolajen XVIII trimerizasyon alanının kristal yapısı: Yeni bir kolajen trimerizasyon katı . J Mol Biol 392 : 787–802 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Boudko SP, Zientek KD, Vance JM, Hacker JL, Engel J, Bachinger HP 2010. Kollajen IX'un NC2 alanı, zincir seçimi ve heterotrimerizasyon sağlar . J Biol Chem 285 : 23721–23731 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Brondijk TH, de Ruiter T, Ballering J, Wienk H, Lebbink RJ, van Ingen H, Boelens R, Farndale RW, Meyaard L, Huizinga EG 2010. İmmün inhibe edici reseptör LAIR-1'in kristal yapısı ve kollajen bağlama bölgesi: beklenmedik sonuçlar trombosit reseptörü GPVI tarafından kollajen bağlanması için . Kan 115 : 1364–1373 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Bruckner P 2010. Hücre dışı matrislerin üst yapıları: Moleküller yerine agregalar tarafından kontrol edilen fonksiyonların paradigmaları . Hücre Dokusu Res 339 : 7–18 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Bruckner-Tuderman L, Schnyder UW, Winterhalter KH, Bruckner P 1987. Kültürde insan derisinden ve dermal fibroblastlardan tip VII kollajenin doku formu . Eur J Biochem 165 : 607–611 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Burlingham WJ, Love RB, Jankowska-Gan E, Haynes LD, Xu Q, Bobadilla JL, Meyer KC, Hayney MS, Braun RK, Greenspan DS, et al. 2007. Kollajen tip V'e karşı IL-17'ye bağlı hücresel bağışıklık, insan akciğer nakillerinde obliteratif bronşiyolite zemin hazırlar . J Clin Invest 117 : 3498–3506 [ Ücretsiz PMC makalesi ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Callewaert B, Malfait F, Loeys B, De Paepe A 2008. Ehlers-Danlos sendromları ve Marfan sendromu . En İyi Uygulama Res Clin Rheumatol 22 : 165–189 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Canty EG, Lu Y, Meadows RS, Shaw MK, Holmes DF, Kadler KE 2004. Plazma zarı kanallarının ve çıkıntıların (fibripozitörler) birlikte hizalanması tendonun paralelliğini belirtir . J Cell Biol 165 : 553–563 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Carafoli F, Bihan D, Stathopoulos S, Konitsiotis AD, Kvansakul M, Farndale RW, Leitinger B, Hohenester E 2009. Diskoidin alan reseptörü 2 tarafından kolajen tanımaya ilişkin kristalografik içgörü . Yapı 17 : 1573–1581 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Carter EM, Raggio CL 2009. Kolajen bozukluklarının genetik ve ortopedik yönleri . Curr Opin Pediatr 21 : 46–54 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Castro-Giner F, Bustamante M, Ramon González J, Kogevinas M, Jarvis D, Heinrich J, Antó JM, Wjst M, Estivill X, de Cid R 2009. Bir havuzlama tabanlı genom çapında analiz, atopi için yeni potansiyel aday genleri tanımlar Avrupa Topluluğu Solunum Sağlığı Araştırmasında (ECRHS) . BMC Med Genet 10 : 128. [ Ücretsiz PMC makalesi ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Chautard E, Ballut L, Thierry-Mieg N, Ricard-Blum S 2009. MatrixDB, hücre dışı protein-protein ve protein-karbonhidrat etkileşimlerine odaklanan bir veri tabanı . Biyoinformatik 25 : 690–691 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Cheng JS, Dubal DB, Kim DH, Legleiter J, Cheng IH, Yu GQ, Tesseur I, Wyss-Coray T, Bonaldo P, Mucke L 2009. Kollajen VI, nöronları Abeta toksisitesine karşı korur . Nat Neurosci 12 : 119–121 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Christiansen HE, Lang MR, Pace JM, Parichy DM 2009. Zebra balığı notokord morfogenezi, vertebral mineralizasyon ve embriyonik sonrası eksenel büyümede col27a1a ve col27a1b için kritik erken roller . PLoS Bir 4 : e8481. [ Ücretsiz PMC makalesi ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Chung HJ, Steplewski A, Chung KY, Uitto J, Fertala A 2008. Kolajen fibril oluşumu. Fibrozu sınırlamak için yeni bir hedef . J Biol Chem 283 : 25879–25886 [ Ücretsiz PMC makalesi ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Conget P, Rodriguez F, Kramer S, Allers C, Simon V, Palisson F, Gonzalez S, Yubero MJ 2010. İki hastada allojenik mezenkimal stromal hücrelerin intradermal uygulamasından sonra tip VII kolajenin yenilenmesi ve kronik olarak ülsere cildin yeniden epitelizasyonu. resesif distrofik epidermolizis bülloza . Sitoterapi 12 : 429–431 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Dalgleish R 1997. İnsan tipi I kollajen mutasyon veri tabanı . Nükleik Asitler Res 25 : 181–187 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Dalgleish R 1998. İnsan kollajen mutasyon veritabanı . Nükleik Asitler Res 26 : 253–255 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Esposito C, Caputo I 2005. Memeli transglutaminazlar Fizyolojik işlev ve fizyopatolojik alaka düzeyi için bir anahtar olarak substratların tanımlanması . FEBS J 272 : 615–631 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Eyre DR, Wu JJ 2005. Kolajen çapraz bağlar . Top Curr Chem 247 : 207–230 [ Google Scholar ]
Eyre DR, Weis MA, Wu JJ 2010. Kıkırdakta piridinolin oluşumuna alternatif bir mekanizma ile kollajen ketoimin çapraz bağlarının olgunlaşması . J Biol Chem 285 : 16675–16682 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Fallas JA, Gauba V, Hartgerink JD 2009. Bir ABC kollajen heterotrimerinin çözelti yapısı, elektrostatik etkileşimlerle stabilize edilmiş tek kayıtlı bir sarmalı ortaya çıkarır . J Biol Chem 284 : 26851–26859 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Farndale RW, Lisman T, Bihan D, Hamaia S, Smerling CS, Pugh N, Konitsiotis A, Leitinger B, de Groot PG, Jarvis GE, et al. 2008. Hücre-kollajen etkileşimleri: kolajen-reseptör etkileşimlerini araştırmak için peptit Araç Setlerinin kullanımı . Biochem Soc Trans 36 : 241–250 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Faye C, Chautard E, Olsen BR, Ricard-Blum S 2009. Endostatin etkileşim ağının ilk taslağı . J Biol Chem 284 : 22041–22047 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Faye C, Inforzato A, Bignon M, Hartmann DJ, Muller L, Ballut L, Olsen BR, Day AJ, Ricard-Blum S 2010. Transglutaminase-2: Endotel hücrelerinin hücre dışı matrisinde yeni bir endostatin ortağı . Biochem J 427 : 467–745 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Fine JD 2010. Kalıtsal epidermolizis bülloza: En son temel ve klinik gelişmeler . Curr Opin Pediatr 22 : 453–458 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Flynn LA, Blissett AR, Calomeni EP, Agarwal G 2010. DDR1 ve DDR2'nin çözünür hücre dışı alanlarını eksprese eden hücreler tarafından kollajen fibrillogezisin inhibisyonu . J Mol Biol 395 : 533–543 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Forsell C, Björk BF, Lilius L, Axelman K, Fabre SF, Fratiglioni L, Winblad B, Graff C 2010. Alzheimer hastalığında amiloid plakla ilişkili protein geni COL25A1 ile genetik ilişki . Neurobiol Yaşlanma 31 : 409–415 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Fox MA 2008. Omurgalı sinir sisteminin kablo bağlantısında kolajenlerin yeni rolleri . Curr Opin Cell Biol 20 : 508–513 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Fox MA, Sanes JR, Borza DB, Eswarakumar VP, Fässler R, Hudson BG, John SW, Ninomiya Y, Pedchenko V, Pfaff SL, et al. 2007. Farklı hedeften türetilen sinyaller, motor sinir terminallerinin oluşumunu, olgunlaşmasını ve bakımını organize eder . Hücre 129 : 179–193 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Franzke CW, Bruckner P, Bruckner-Tuderman L 2005. Kolajenöz transmembran proteinler: biyoloji ve patolojiye ilişkin son görüşler . J Biol Chem 280 : 4005–4008 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Franzke CW, Bruckner-Tuderman L, Blobel CP 2009. Deride kollajen XVII/BP180 dökülmesi hem ADAM10'a hem de ADAM9'a bağlıdır . J Biol Chem 284 : 23386–23396 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Fraser DA, Tenner AJ 2008. Uygun bir bağışıklık tepkisini yönlendirmek: savunma kollajenlerinin ve diğer çözünür model tanıma moleküllerinin rolü . Curr İlaç Hedefleri 9 : 113–122 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Gara SK, Grumati P, Urciuolo A, Bonaldo P, Kobbe B, Koch M, Paulsson M, Wagener R 2008. Alfa3 zincirine yüksek homolojiye sahip üç yeni kolajen VI zinciri . J Biol Chem 283 : 10658–10670 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Gay S, Miller EJ 1983. Kollajen nedir, ne değildir . Ultrastruct Pathol 4 : 365–377 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Gordon MK, Hahn RA 2010. Kollajenler . Hücre Dokusu Res 339 : 247–257 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Grant ME 2007. Kollajen kimyasından hücre tedavisine doğru kişisel bir yolculuk . Int J Exp Pathol 88 : 203–214 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Greenspan DS 2005. Kollajen moleküllerinin biyosentetik işlenmesi . Top Curr Chem 247 : 149–183 [ Google Scholar ]
Gutsmann T, Fantner GE, Kindt JH, Venturoni M, Danielsen S, Hansma PK 2004. Mekanik özelliklerini ve yapısal organizasyonlarını araştırmak için kolajen liflerinin kuvvet spektroskopisi . Biophys J 86 : 3186–3193 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Han S, Makareeva E, Kuznetsova N, DeRidder AM, Sutter MB, Losert W, Phillips CL, Visse R, Nagase H, Leikin S 2010. Memeli kollajenazlarına tip I homotrimer direncinin moleküler mekanizması . J Biol Chem 285 : 22276–22281 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Has C, Kern JS 2010. Kollajen XVII . Dermatol Clin 28 : 61–66 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Hashimoto T, Wakabayashi T, Watanabe A, Kowa H, Hosoda R, Nakamura A, Kanazawa I, Arai T, Takio K, Mann DM, et al. 2002. CLAC: Bir transmembran öncüsünden türetilen yeni bir Alzheimer amiloid plak bileşeni, CLAC-P/kollajen tip XXV . EMBO J 21 : 1524–1534 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Heino J 2007. Hücre adezyon proteinleri olarak kolajen ailesi üyeleri . Bioessays 29 : 1001–1010 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Heino J, Huhtala M, Käpylä J, Johnson MS 2009. Kolajen bazlı adezyon sistemlerinin evrimi . Int J Biochem Cell Biol 41 : 341–348 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Hjorten R, Hansen U, Underwood RA, Telfer HE, Fernandes RJ, Krakow D, Sebald E, Wachsmann-Hogiu S, Bruckner P, Jacquet R, et al. 2007. İskelet oluşumu sırasında kıkırdaktan kemiğe geçişte tip XXVII kollajen . Kemik 41 : 535–542 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Holmes DF, Kadler KE 2006. İnce kıkırdak fibrillerinin 10+4 mikrofibril yapısı . Proc Natl Acad Sci 103 : 17249–17254 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Hopkins DR, Keles S, Greenspan DS 2007. The bone morphogenetic protein 1/Tolloid-like metalloproteinases . Matrix Biol 26 : 508–523 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Humphries JD, Byron A, Humphries MJ 2006. Bir bakışta integrin ligandları . J Cell Sci 119 : 3901–3903 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Humphries JD, Byron A, Bass MD, Craig SE, Pinney JW, Knight D, Humphries MJ 2009. İntegrin ile ilişkili komplekslerin proteomik analizi, RCC2'yi Rac1 ve Arf6'nın ikili düzenleyicisi olarak tanımlar . Bilim Sinyali 2 : ra51. [ Ücretsiz PMC makalesi ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Hurskainen M, Ruggiero F, Hägg P, Pihlajaniemi T, Huhtala P 2010. Rekombinant insan kolajeni XV, hücre yapışmasını ve göçünü düzenler . J Biol Chem 285 : 5258–5265 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Ishii N, Hamada T, Dainichi T, Karashima T, Nakama T, Yasumoto S, Zillikens D, Hashimoto T 2010. Edinilen Epidermolizis Bullosa: Neler Yeni? J Dermatol 37 : 220–230 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Hynes RO 2009. Hücre dışı matris: Sadece güzel fibriller değil . Science 326 : 1216–1219 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Kadler K 1995. Ekstrasellüler matriks 1: Fibril oluşturan kollajenler . Protein Profili 2 : 491–619 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Kadler KE, Hill A, Canty-Laird EG 2008. Kollajen fibrilojenezi: Fibronektin, integrinler ve organizatörler ve çekirdekleyiciler olarak minör kollajenler . Curr Opin Cell Biol 20 : 495–501 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Kadler KE, Baldock C, Bella J, Boot-Handford RP 2007. Bir bakışta kollajenler . J Cell Sci 120 : 1955–1958 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Kalamajski S, Oldberg A 2010. Küçük lösin açısından zengin proteoglikanların kollajen fibrillojenezdeki rolü . Matrix Biol 29 : 248–253 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Kassner A, Hansen U, Miosge N, Reinhardt DP, Aigner T, Bruckner-Tuderman L, Bruckner P, Grässel S 2003. Kollajen XVI'nın dokuya özgü kollajen fibrillere veya boncuklu mikrofibrillere ayrık entegrasyonu . Matrix Biol 22 : 131–143 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Kern JS, Loeckermann S, Fritsch A, Hausser I, Roth W, Magin TM, Mack C, Müller ML, Paul O, Ruther P, et al. 2009. Distrofik epidermolizis bülloza için fibroblast hücre tedavisinin mekanizmaları: Kollajen VII'nin yüksek stabilitesi, uzun süreli cilt bütünlüğünü destekler . Mol Ther 17 : 1605–1615 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Khoshnoodi J, Pedchenko V, Hudson BG 2008. Memeli kolajeni IV . Microsc Res Tech 71 : 357–370 [ Ücretsiz PMC makalesi ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Khoshnoodi J, Cartailler JP, Alvares K, Veis A, Hudson BG 2006. Kollajenlerin birleştirilmesinde moleküler tanıma: Terminal kollajen olmayan alanlar, üçlü sarmal protomerlerin oluşumunda anahtar tanıma modülleridir . J Biol Chem 281 : 38117–38121 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Klein T, Bischoff R 2010. Matris metaloproteazların fizyolojisi ve patofizyolojisi . Amino Asitler doi: 10.1007/s00726-010-0689-x [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ]
Koch M, Schulze J, Hansen U, Ashwodt T, Keene DR, Brunken WJ, Burgeson RE, Bruckner P, Bruckner-Tuderman L 2004. Doku bağlantılarının yeni bir belirteci, kolajen XXII . J Biol Chem 279 : 22514–22521 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Kvansakul M, Bogin O, Hohenester E, Yayon A 2003. Kollajen α1(VIII) NC1 trimerinin kristal yapısı . Matrix Biol 22 : 145–152 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Lampe AK, Bushby KM 2005. Kollajen VI ile ilgili kas bozuklukları . J Med Genet 4 : 673–685 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Lebbink RJ, de Ruiter T, Adelmeijer J, Brenkman AB, van Helvoort JM, Koch M, Farndale RW, Lisman T, Sonnenberg A, Lenting PJ, et al. 2006. Kollajenler, inhibe edici bağışıklık reseptörü LAIR-1 için fonksiyonel, yüksek afiniteli ligandlardır . J Exp Med 203 : 1419–1425 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Lebbink RJ, Raynal N, de Ruiter T, Bihan DG, Farndale RW, Meyaard L 2009. Kollajen II ve III üzerindeki insan lökosit ilişkili Ig benzeri reseptör LAIR için çoklu güçlü bağlanma bölgelerinin tanımlanması . Matrix Biol 28 : 202–210 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Lebbink RJ, van den Berg MC, de Ruiter T, Raynal N, van Roon JA, Lenting PJ, Jin B, Meyaard L 2008. Çözünür lökositle ilişkili Ig benzeri reseptör (LAIR)-2, kolajeni/LAIR-1'i antagonize eder inhibitör bağışıklık etkileşimi . J Immunol 180 : 1662–1669 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Leitinger B, Hohenester E 2007. Memeli kollajen reseptörleri . Matrix Biol 26 : 146–155 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Ling Y, Yang Y, Lu N, You QD, Wang S, Gao Y, Chen Y, Guo QL 2007. Yeni bir rekombinant insan endostatini olan Endostar, KDR/Flk-1'in VEGF kaynaklı tirozin fosforilasyonunu bloke ederek antianjiyojenik etki gösterir. endotel hücreleri . Biochem Biophys Res Commun 361 : 79–84 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Maertens B, Hopkins D, Franzke CW, Keene DR, Bruckner-Tuderman L, Greenspan DS, Koch M 2007. Ranvier oluşumu düğümü için gerekli bir transmembran kollajen olan gliomedin'in bölünmesi ve oligomerizasyonu . J Biol Chem 282 : 10647–10659 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Makareeva E, Leikin S 2007. Procollagen üçlü sarmal düzeneği: Geleneksel olmayan bir refakatçi destekli katlama paradigması . PLoS Bir 2 : e1029. [ Ücretsiz PMC makalesi ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Mäki JM 2009. Memeli gelişiminde ve belirli patolojik durumlarda lisil oksidazlar . Histol Histopathol 24 : 651–660 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Marini JC, Forlino A, Cabral WA, Barnes AM, San Antonio JD, Milgrom S, Hyland JC, Körkkö J, Prockop DJ, De Paepe A, et al. 2007. Tip I kollajenin sarmal alanındaki osteogenesis imperfekta mutasyonları için konsorsiyum: Ölümcül mutasyonlar açısından zengin bölgeler, integrinler ve proteoglikanlar için kolajen bağlanma bölgeleriyle hizalanır . Hum Mutat 28 : 209–221 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Martinek N, Shahab J, Sodek J, Ringuette M 2007. SPARC, evrimsel olarak korunan bir kollajen refakatçisi midir? Dent Res 86 : 296–305 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Martel-Pelletier J, Boileau C, Pelletier JP, Roughley PJ 2008. Normal ve osteoartrit koşullarında kıkırdak . En İyi Uygulama Res Clin Rheumatol 22 : 351–384 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Matsuo N, Tanaka S, Yoshioka H, Koch M, Gordon MK, Ramirez F 2008. Collagen XXIV (Col24a1) gen ekspresyonu, osteoblast farklılaşması ve kemik oluşumunun spesifik bir belirtecidir . Connect Tissue Res 49 : 68–75 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Mayne R, Brewton RG, Mayne PM, Baker JR 1993. Sığır vitreusunda bulunan tip V/tip XI kollajen zincirlerinin izolasyonu ve karakterizasyonu . J Biol Chem 268 : 9381–9386 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Miller EJ, Gay S Collagen: Genel bir bakış . 1982. Methods Enzymol 82 : 3–32 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Miller EJ, Matukas VJ Civciv kıkırdak kolajeni: Türün kemiğinde veya derisinde bulunmayan yeni bir α1 zinciri türü . 1969. Proc Natl Acad Sci 64 : 1264–1268 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Murphy G 2009. Proteolitik disintegrin metaloproteinazların düzenlenmesi, 'sheddazlar. ' Sem Cell Dev Biol 20 : 138–145 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Myers JC, Amenta PS, Dion AS, Sciancalepore JP, Nagaswami C, Weisel JW, Yurchenco PD 2007. İnsan doku tipi XV'in moleküler yapısı, kollajenler arasında benzersiz bir uyum sunar . Biochem J 404 : 535–544 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Myllyharju J, Kivirikko KI 2004. Kollajenler, modifiye edici enzimler ve insanlarda, sineklerde ve solucanlarda mutasyonları . Trendler Genet 20 : 33–43 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Niyibizi C, Li F 2009. Osteogenezis imperfekta için hücre tedavisinin potansiyel etkileri . Int J Clin Rheumatol 4 : 57–66 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Nyberg P, Xie L, Kalluri R 2005. Endojen anjiyojenez inhibitörleri . Cancer Res 65 : 3967–3979 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Olsen BR 1997. Kollajen IX . Int J Biochem Cell Biol 29 : 555–558 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Orgel JP, Irving TC, Miller A, Wess TJ 2006. Yerinde tip I kollajenin mikrofibriler yapısı . Proc Natl Acad Sci 103 : 9001–9005 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Pattaro C, De Grandi A, Vitart V, Hayward C, Franke A, Aulchenko YS, Johansson A, Wild SH, Melville SA, Isaacs A, et al. 2010. Beş Avrupa izolatından elde edilen genom çapında verilerin bir meta-analizi, COL22A1, SYT1 ve GABRR2 ile serum kreatinin düzeyi arasındaki ilişkiyi ortaya koyuyor . BMC Med Genet 11 : 41. [ Ücretsiz PMC makalesi ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Persikov AV, Ramshaw JA, Kirkpatrick A, Brodsky B 2005. Lisini içeren elektrostatik etkileşimler, kollajen üçlü sarmal stabilitesine önemli katkılar sağlar . Biyokimya 44 : 1414–1422 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Plumb DA, Dhir V, Mironov A, Ferrara L, Poulsom R, Kadler KE, Thornton DJ, Briggs MD, Boot-Handford RP 2007. Collagen XXVII, gelişimsel olarak düzenlenir ve klasik omurgalı fibriler kolajenlerden farklı ince fibriler yapılar oluşturur . J Biol Chem 282 : 12791–12795 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Ricard-Blum S, Ballut L 2011. Kollajenlerden ve proteoglikanlardan elde edilen matriskriptinler . Ön Biosci 16 : 674–697 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Ricard-Blum S, Ruggiero F 2005. Kollajen süper ailesi: hücre dışı matristen hücre zarına . Pathol Biol 53 : 430–442 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Ricard-Blum S, Dublet B, van der Rest M 2000. Geleneksel Olmayan Kollajenler: Tipler VI, VII, VIII, IX, X, XII, XIV, XVI ve XIX . Protein Profili Serisi Oxford University Press, Oxford, Birleşik Krallık [ Google Scholar ]
Ricard-Blum S, Ruggiero F, van der Rest M 2005. Kollajen süper ailesi . Top Curr Chem 247 : 35–84 [ Google Scholar ]
Robins SP 2007. Kollajen çapraz bağlanmasının biyokimyası ve fonksiyonel önemi . Biochem Soc Trans 35 : 849–852 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Saito M, Marumo K 2010. Kemik kalitesinin bir belirleyicisi olarak kollajen çapraz bağları: yaşlanma, osteoporoz ve diabetes mellitusta kemik kırılganlığının olası bir açıklaması . Osteoporos Int 21 : 195–214 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Sasaki T, Fukai N, Mann K, Göhring W, Olsen BR, Timpl R 1998. Anjiyogenez inhibitörü endostatin içeren kolajen XVIII'in C-terminal küresel alanının yapısı, işlevi ve doku formları . EMBO J 17 : 4249–4256 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Sauk JJ, Nikitakis N, Siavash H 2005. Hsp47 yeni bir kolajen bağlayıcı serpin şaperon, otoantijen ve terapötik hedef . Ön Biosci 10 : 107–118 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Seppänen A, Autio-Harmainen H, Alafuzoff I, Särkioja T, Veijola J, Hurskainen T, Bruckner-Tuderman L, Tasanen K, Majamaa K 2006. Kollajen XVII, insan CNS nöronlarında ifade edilir . Matrix Biol 25 : 185–188 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Shaw LM, Olsen BR 1991. FACIT kollajenleri: Hücre dışı matrislerde çeşitli moleküler köprüler . Trendler Biochem Sci 16 : 191–194 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Sivakumar L, Agarwal G 2010. Diskoidin alan reseptörü 2'nin kollajen tip I liflerinin kalıcılık uzunluğu üzerindeki etkisi . Biyomalzemeler 31 : 4802–4808 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Sjöberg JS, Bulterijs S 2009. Glukopanın özellikleri, oluşumu ve patofizyolojisi: önemli bir protein çapraz bağı . Gençleştirme Res 12 : 137–148 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Söderhäll C, Marenholz I, Kerscher T, Rüschendorf F, Esparza-Gordillo J, Worm M, Gruber C, Mayr G, Albrecht M, Rohde K, et al. 2007. Yeni bir epidermal kollajen genindeki (COL29A1) varyantlar, atopik dermatit ile ilişkilidir . PLoS Biol 5 : e242. [ Ücretsiz PMC makalesi ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Su J, Gorse K, Ramirez F, Fox MA 2010. Kollajen XIX, internöronlar tarafından ifade edilir ve hipokampal sinapsların oluşumuna katkıda bulunur . J Comp Neurol 518 : 229–253 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Sundaramoorthy M, Meiyappan M, Todd P, Hudson BG 2002. NC1 alanlarının kristal yapısı. Bazal membranlarda tip IV kollajen montajı için yapısal temel . J Biol Chem 277 : 31142–31153 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Sweeney SM, Orgel JP, Fertala A, McAuliffe JD, Turner KR, Di Lullo GA, Chen S, Antipova O, Perumal S, Ala-Kokko L, et al. 2008. Omurgalıların baskın proteini olan kollajen fibril üzerindeki aday hücre ve matris etkileşim alanları . J Biol Chem 283 : 21187–21197 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Sweeney E, Roberts R, Corbo T, Jacenko O 2010. Konjenik fareler, uygun hematopoietik gelişim için kollajen X'in gerekli olduğunu doğrular . PLoS Bir 5 : e9518. [ Ücretsiz PMC makalesi ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Than ME, Henrich S, Huber R, Ries A, Mann K, Kühn K, Timpl R, Bourenkov GP, Bartunik HD, Bode W 2002. İnsan plasenta kollajen IV'ün kollajen olmayan (NC1) bölgesinin 1.9-A kristal yapısı gösterir yeni bir kovalent Met-Lys çapraz bağı türü aracılığıyla stabilizasyon . Proc Natl Acad Sci 99 : 6607–6612 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
van der Rest M, Garrone R 1991. Kolajen protein ailesi . FASEB J 5 : 2814–2823 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Vanacore RM, Friedman DB, Ham AJ, Sundaramoorthy M, Hudson BG 2005. α1α1α2 kollajen IV ağının kollajen olmayan (NC1) heksamerinin kovalent çapraz bağı olarak S-hidroksilisil-metioninin tanımlanması: Post-translasyonel için bir rol heksamer düzeneğinde lizin 211'in hidroksilizin 211'e modifikasyonu . J Biol Chem 280 : 29300–29310 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Vanacore R, Ham AJ, Voehler M, Sanders CR, Conrads TP, Veenstra TD, Sharpless KB, Dawson PE, Hudson BG 2009. Kolajen IV'te tanımlanan bir sülfilimin bağı . Science 325 : 1230–1234 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Vanacore RM, Shanmugasundararaj S, Friedman DB, Bondar O, Hudson BG, Sundaramoorthy M 2004. α1.α2 kolajen IV ağı. Kollajen olmayan alan-1'in kovalent olmayan kuvvetler ve Met-Lys çapraz bağlarının yokluğu ile güçlendirilmiş stabilizasyonu . J Biol Chem 279 : 44723–44730 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Van Agtmael T, Bruckner-Tuderman L 2010. Bazal membranlar ve insan hastalığı . Hücre Dokusu Res 339 : 167–188 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Veit G, Kobbe B, Keene DR, Paulsson M, Koch M, Wagener R 2006. Collagen XXVIII, yeni bir von Willebrand faktör A alanı içeren protein, kolajen alanında birçok kusur bulunur . J Biol Chem 281 : 3494–3504 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Villone D, Fritsch A, Koch M, Bruckner-Tuderman L, Hansen U, Bruckner P 2008. Dermo-epidermal bağlantı bölgesinde supramoleküler etkileşimler: Ankraj fibril-kolajen VII, bantlı kollajen fibrillere sıkıca bağlanır . J Biol Chem 283 : 24506–24513 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Weiss MA, Hudson DM, Kim L, Scott M, Wu JJ, Eyre DR 2010. Kollajen I, II, III, ad V/XI'deki 3-hidroksiprolin kalıntılarının konumu, fibril supramoleküler düzeneğinde bir rolü ima eder . J Biol Chem 285 : 2580–2590 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Wenstrup RJ, Florer JB, Brunskill EW, Bell SM, Chervoneva I, Birk DE 2004. Tip V kolajen, kolajen fibril düzeneğinin başlatılmasını kontrol eder . J Biol Chem 279 : 53331–53337 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Wu JJ, Weis MA, Kim LS, Carter BG, Eyre DR 2009. Yaş ve doku ile kıkırdak tipi V/XI kollajen izoformlarının zincir kullanımındaki farklılıklar ve çapraz bağlanma özellikleri . J Biol Chem 284 : 5539–5545 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Wu JJ, Weis MA, Kim LS, Eyre DR 2010. Tip III kolajen, eklem kıkırdağında bir fibril ağ düzenleyicisi . J Biol Chem 285 : 18537–18544 [ PMC ücretsiz makale ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Ylönen R, Kyrönlahti T, Sund M, Ilves M, Lehenkari P, Tuukkanen J, Pihlajaniemi T 2005. Tip XIII kolajen, transgenik farelerde kemik oluşumunu güçlü bir şekilde etkiler . J Bone Miner Res 20 : 1381–1393 [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Zhang G, Young BB, Ezura Y, Favata M, Soslowsky LJ, Chakravarti S, Birk DE 2005. Tendon yapısının ve fonksiyonunun geliştirilmesi: Kollajen fibrillojenezinin düzenlenmesi . J Muskuloskelet Nöronal Etkileşim 5 : 5–21 [ PubMed ] [ Google Scholar ]

Duyuru

Kolajen Nedir, Ne İşe Yarar?, Collagen,

Kolajen Nedir, Ne İşe Yarar?, Collagen,

Yorum yap

Yorum yap

Yorum yap

Yorum yap

Yorum yap

Yorum yap